Mapping native disulfide bonds at a proteome scale
Mapping native disulfide bonds at a proteome scale
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在蛋白质组规模上绘制天然二硫键图谱。
DOI：
10.1038/nmeth.3283
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发表时间：
2015-04-01
期刊：
影响因子：
48
通讯作者：
Dong, Meng-Qiu
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lu, Shan;Fan, Sheng-Bo;Dong, Meng-Qiu
我们建立了一种高通量的质谱学方法，PLINK-SSSS(http://pfind.ict.ac.cn/software/pLink/2014/pLink-SS.html)，，用于精确鉴定二硫键连接的多肽。利用PLINK-SSSS，我们定位了一个单抗和10个标准蛋白的所有天然二硫键。我们进行了二硫键蛋白质组分析，在大肠杆菌中鉴定出199个二硫键，在人内皮细胞分泌的蛋白质中鉴定出568个二硫键。我们发现了许多与催化或金属结合的半胱氨酸残基有关的调节性二硫键。
We developed a high-throughput mass spectrometry method, pLink-SSSS (http://pfind.ict.ac.cn/software/pLink/2014/pLink-SS.html), for precise identification of disulfide-linked peptides. Using pLink-SSSS, we mapped all native disulfide bonds of a monoclonal antibody and ten standard proteins. We performed disulfide proteome analyses and identified 199 disulfide bonds in Escherichia coli and 568 in proteins secreted by human endothelial cells. We discovered many regulatory disulfide bonds involving catalytic or metal-binding cysteine residues.