Interaction of oxidized chaperonin GroEL with an unfolded protein at low temperatures.
Interaction of oxidized chaperonin GroEL with an unfolded protein at low temperatures.
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氧化伴侣蛋白 GroEL 与未折叠蛋白质在低温下的相互作用。
DOI：
10.1042/bsr20110104
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发表时间：
2012
影响因子：
4
通讯作者：
Mendoza,JoseA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Melkani,GirishC;Sielaff,Robin;Zardeneta,Gustavo;Mendoza,JoseA
伴侣蛋白GroEL通过疏水相互作用与非天然底物蛋白结合，防止它们的聚集，这在低温下最小化。在本研究中，我们研究了在低温下，在ox-GroEL（氧化GroEL），其中包含增加暴露的疏水表面，并保留其水解ATP的能力的存在下，尿素变性的罗丹酸的再折叠。我们发现ox-GroEL可以在4°C下有效地结合脲-未折叠的罗丹酸，而不需要相对于正常GroEL（即非氧化的）过量的伴侣蛋白。从GroEL中释放/再活化的罗丹烷在4°C下最小，但发现在22 ° C和37°C之间是最佳的。发现ox-GroEL的ATP酶活性在4°C下的丧失阻止了罗丹酸盐从GroEL-罗丹酸盐复合物中的释放。因此，ox-GroEL具有在4°C下有效捕获重组或非天然蛋白质并在适当条件下在较高温度下释放它们的潜力。
The chaperonin GroEL binds to non-native substrate proteins via hydrophobic interactions, preventing their aggregation, which is minimized at low temperatures. In the present study, we investigated the refolding of urea-denatured rhodanese at low temperatures, in the presence of ox-GroEL (oxidized GroEL), which contains increased exposed hydrophobic surfaces and retains its ability to hydrolyse ATP. We found that ox-GroEL could efficiently bind the urea-unfolded rhodanese at 4°C, without requiring excess amount of chaperonin relative to normal GroEL (i.e. non-oxidized). The release/reactivation of rhodanese from GroEL was minimal at 4°C, but was found to be optimal between 22 and 37°C. It was found that the loss of the ATPase activity of ox-GroEL at 4°C prevented the release of rhodanese from the GroEL–rhodanese complex. Thus ox-GroEL has the potential to efficiently trap recombinant or non-native proteins at 4°C and release them at higher temperatures under appropriate conditions.
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DOI：
10.1016/s0021-9258(18)98800-9
发表时间：
1991-07
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
J. A. Mendoza;E. Rogers;G. Lorimer;Paul M. Horowitz
通讯作者：
J. A. Mendoza;E. Rogers;G. Lorimer;Paul M. Horowitz
尿素的无辅助重折叠展开了硫氰酸酶。
DOI：
--
发表时间：
1991
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Mendoza,JA;Rogers,E;Lorimer,GH;Horowitz,PM
通讯作者：
Horowitz,PM
通过其蛋氨酸残基保护 GroEL 免受过氧化氢的氧化。
影响因子：
3.1
作者：
G. Melkani;Justin Kestetter;R. Sielaff;G. Zardeneta;J. A. Mendoza
通讯作者：
J. A. Mendoza
伴侣蛋白 60 和线粒体硫氰酸酶之间稳定、可重新激活的复合物的表征。
DOI：
--
发表时间：
1992
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Mendoza,JA;Butler,MC;Horowitz,PM
通讯作者：
Horowitz,PM
应激蛋白 GroEL 对 ATP 的较低水解是导致低温下伴侣蛋白活性降低的主要因素。
DOI：
10.1006/cryo.2000.2287
发表时间：
2000
期刊：
Cryobiology.
影响因子：
--
作者：
Mendoza,JA;Dulin,P;Warren,T
通讯作者：
Warren,T