Heavy enzymes--experimental and computational insights in enzyme dynamics.
Heavy enzymes--experimental and computational insights in enzyme dynamics.
复制标题
重酶——酶动力学的实验和计算见解。
DOI：
10.1016/j.cbpa.2014.03.005
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发表时间：
2014
影响因子：
7.8
通讯作者：
I. Tuñón
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
K. Świderek;K. Świderek;J. Ruiz;V. Moliner;I. Tuñón
摘要同位素取代酶的动力学研究是评价蛋白质运动在化学步骤中的影响的有用工具。综述了最近关于酶动力学同位素效应的实验和理论工作。观察到的酶动力学同位素效应可以用过渡态理论来解释。不同时间尺度的蛋白质运动可以参与反应坐标，尽管使用动态效应一词可能会产生误导。蛋白质运动在酶催化反应的化学步骤中的作用在科学文献中是一个公开辩论的主题。系统地使用同位素取代酶已被揭示为量化这些运动的作用的有用工具。根据Born-Oppenheimer近似，改变蛋白质的质量不会改变作用在系统上的力，但会改变蛋白质运动的频率，这反过来会影响速率常数。本文介绍了这一领域的实验和理论研究，并在过渡态理论的框架内进行了讨论。
HighlightsKinetic studies on isotopically substituted enzymes are a useful tool to evaluate the impact of protein motions in the chemical step.Recent experimental and theoretical works on enzyme kinetic isotope effects are reviewed.The observed enzymatic kinetic isotope effects can be interpreted using Transition State Theory.Protein motions of different time-scales can participate in the reaction coordinate although the use of the term ‘dynamical effects’ can be misleading.The role of protein motions in the chemical step of enzyme-catalyzed reactions is the subject of an open debate in the scientific literature. The systematic use of isotopically substituted enzymes has been revealed as a useful tool to quantify the role of these motions. According to the Born–Oppenheimer approximation, changing the mass of the protein does not change the forces acting on the system but alters the frequencies of the protein motions, which in turn can affect the rate constant. Experimental and theoretical studies carried out in this field are presented in this article and discussed in the framework of Transition State Theory.
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--
作者：
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Schwartz SD