Distribution of protein disulphide isomerase in rat liver mitochondria.
Distribution of protein disulphide isomerase in rat liver mitochondria.
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蛋白质二硫键异构酶在大鼠肝线粒体中的分布。
DOI：
10.1042/0264-6021:3560567
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发表时间：
2001
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
A. Bindoli
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Rigobello;A. Donella‐Deana;L. Cesaro;A. Bindoli
在这里，我们报告了蛋白质二硫键异构酶（PDI）在线粒体区室中的定位，并将其与硫氧还蛋白还原酶进行了比较。后一种酶主要存在于基质中，而 PDI 则位于外膜水平。我们用特定的标记酶来表征不同的软骨下部分。 PDI，无论是从整个线粒体还是从纯化的外膜分离，都表现出相同的电泳迁移率，表明相同的分子质量。此外，单克隆抗 PDI 抗体的免疫印迹分析显示仅与微粒体 PDI 发生免疫反应，表明线粒体亚型的特异性。参考 PDI 和硫氧还蛋白还原酶在调节依赖于硫醇-二硫化物转变的线粒体功能中的潜在作用，讨论了这些发现的重要性。
Here we report the localization of protein disulphide isomerase (PDI) in the mitochondrial compartments, comparing it with that of thioredoxin reductase. The latter enzyme is present mostly in the matrix, whereas PDI is located at the level of the outer membrane. We characterize the different submitochondrial fractions with specific marker enzymes. PDI, whether isolated from whole mitochondria or from purified outer membranes, exhibits the same electrophoretic mobility, indicating identical molecular masses. Moreover, immunoblot analysis with monoclonal anti-PDI antibody shows immunoreactivity only with the microsomal PDI, indicating the specificity of the mitochondrial isoform. The significance of these findings is discussed with reference to the potential role of PDI and thioredoxin reductase in regulating the mitochondrial functions dependent on the thiol-disulphide transition.
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)50556-7
发表时间：
1992-02
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
R. Noiva;W. Lennarz
通讯作者：
R. Noiva;W. Lennarz
影响因子：
20.3
作者：
ESSEX, DW;CHEN, K;SWIATKOWSKA, M
通讯作者：
SWIATKOWSKA, M