Sec16A, a key protein in COPII vesicle formation, regulates the stability and localization of the novel ubiquitin ligase RNF183.
Sec16A, a key protein in COPII vesicle formation, regulates the stability and localization of the novel ubiquitin ligase RNF183.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0190407
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发表时间：
2018
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Kaneko M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wu Y;Guo XP;Kanemoto S;Maeoka Y;Saito A;Asada R;Matsuhisa K;Ohtake Y;Imaizumi K;Kaneko M
我们鉴定了37种含有环指结构域和跨膜结构域的遍在蛋白连接酶。其中，我们发现RNF183在肾脏中大量表达。RNF183主要定位于内质网（ER）、高尔基体和溶酶体。我们确定Sec16A，这是参与外壳蛋白复合物II囊泡的形成，作为RNF183相互作用蛋白。RNF183与Sec16A共定位，并通过Sec16A的中央保守结构域（CCD）相互作用。虽然Sec16A不是RNF183的底物，但在不存在Sec16A的情况下，RNF183通过ER相关降解（ERAD）更快地降解。Sec16A还稳定了相互作用的泛素连接酶RNF152，其定位于溶酶体，并与RNF183具有结构相似性。这些结果表明，Sec16A似乎调节蛋白质的稳定性和定位的溶酶体泛素连接酶。
We identified 37 ubiquitin ligases containing RING-finger and transmembrane domains. Of these, we found that RNF183 is abundantly expressed in the kidney. RNF183 predominantly localizes to the endoplasmic reticulum (ER), Golgi, and lysosome. We identified Sec16A, which is involved in coat protein complex II vesicle formation, as an RNF183-interacting protein. RNF183 colocalized with Sec16A and interacted through the central conserved domain (CCD) of Sec16A. Although Sec16A is not a substrate for RNF183, RNF183 was more rapidly degraded by the ER-associated degradation (ERAD) in the absence of Sec16A. Sec16A also stabilized the interacting ubiquitin ligase RNF152, which localizes to the lysosome and has structural similarity with RNF183. These results suggest that Sec16A appears to regulate the protein stability and localization of lysosomal ubiquitin ligases.
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