A de novo designed metalloenzyme for the hydration of CO2.
A de novo designed metalloenzyme for the hydration of CO2.
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DOI：
10.1002/anie.201404925
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发表时间：
2014-07-21
影响因子：
16.6
通讯作者：
Pecoraro, Vincent L.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cangelosi, Virginia M.;Deb, Aniruddha;Penner-Hahn, James E.;Pecoraro, Vincent L.
蛋白质设计最终将允许创造具有新功能和前所未有的稳定性的人工酶。为了测试我们目前掌握的自然界的催化方法，锌（II）金属酶的制备使用从头设计。α3DH3折叠成稳定的单链三螺旋束，并利用His3O配位以高亲和力结合Zn（II）。所得的金属酶催化CO2的水合作用优于任何小分子模型的碳酸酐酶，其效率在最快的碳酸酐酶同种型CAII的1400倍和CAIII的11倍之内。
Protein design will ultimately allow for the creation of artificial enzymes with novel functions and unprecedented stability. To test our current mastery of nature’s approach to catalysis, a Zn(II) metalloenzyme was prepared using de novo design. α3DH3 folds into a stable single-stranded three-helix bundle and binds Zn(II) with high affinity using His3O coordination. The resulting metalloenzyme catalyzes the hydration of CO2 better than any small molecule model of carbonic anhydrase and with an efficiency within 1400-fold of the fastest carbonic anhydrase isoform, CAII, and 11-fold of CAIII.
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DOI：
10.1073/pnas.1212893110
发表时间：
2012-12-26
影响因子：
11.1
作者：
Tegoni, Matteo;Yu, Fangting;Pecoraro, Vincent L.
通讯作者：
Pecoraro, Vincent L.
DOI：
10.1073/pnas.0404387101
发表时间：
2004-08-10
影响因子：
11.1
作者：
Kaplan, J;DeGrado, WF
通讯作者：
DeGrado, WF
影响因子：
1.6
作者：
Yamaguchi, S;Tokairin, I;Masuda, H
通讯作者：
Masuda, H
影响因子：
15
作者：
LOONEY, A;HAN, R;PARKIN, G
通讯作者：
PARKIN, G
影响因子：
21.8
作者：
通讯作者：
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