Structural basis for protein phosphatase 1 regulation and specificity.
Structural basis for protein phosphatase 1 regulation and specificity.
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DOI：
10.1111/j.1742-4658.2012.08509.x
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发表时间：
2013-01
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Page R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Peti W;Nairn AC;Page R
普遍存在的Ser/Thr蛋白磷酸酶1（PP 1）调节多种必需的细胞过程，如细胞周期进程、蛋白质合成、肌肉收缩、碳水化合物代谢、转录和神经元信号传导。然而，PP 1的游离催化亚基虽然是一种有效的酶，但缺乏底物特异性。相反，它依赖于一组不同的调节蛋白（≥200）来赋予对不同底物的特异性。在这里，我们讨论了PP 1全酶复合物的结构研究的最新进展，并总结了这些研究提供了新的见解到PP 1的调节和特异性的分子基础。
The ubiquitous Ser/Thr Protein Phosphatase 1 (PP1) regulates diverse, essential cellular processes such as cell cycle progression, protein synthesis, muscle contraction, carbohydrate metabolism, transcription and neuronal signaling. However, the free catalytic subunit of PP1, while an effective enzyme, lacks substrate specificity. Instead, it depends on a diverse set of regulatory proteins (≥200) to confer specificity towards distinct substrates. Here, we discuss recent advances in structural studies of PP1 holoenzyme complexes and summarize the new insights these studies have provided into the molecular basis of PP1 regulation and specificity.
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