Identification and Characterization of CPP32/Mch2 Homolog 1, a Novel Cysteine Protease Similar to CPP32 (*)
Identification and Characterization of CPP32/Mch2 Homolog 1, a Novel Cysteine Protease Similar to CPP32 (*)
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CPP32/Mch2 同源物 1（一种与 CPP32 相似的新型半胱氨酸蛋白酶）的鉴定和表征 (*)
DOI：
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发表时间：
1996
影响因子：
4.8
通讯作者：
M. Su
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Lippke;Yong Gu;C. Sarnecki;P. Caron;M. Su
我们发现并鉴定了一种名为CMH-1的新型半胱氨酸蛋白酶，它是具有Asp-X底物特异性的白介素1β转化酶（ICE）蛋白酶家族的新成员。CMH-1与CPP32（52%氨基酸相同）和MCH2（31%相同）的相似性最高。CMH-1共享构成ICE核心结构的保守氨基酸残基，以及参与催化和P1天冬氨酸结合的残基。CMH-1在COS细胞中过表达导致CMH-1加工，诱导转染细胞凋亡。CMH-1与聚（adp -核糖）聚合酶（PARP）的共表达也导致PARP的特异性裂解。纯化的重组CMH-1在体外可切割PARP，但不能切割白细胞介素1β前体。
We have identified and characterized a novel cysteine protease named CMH-1 that is a new member of the interleukin 1β converting enzyme (ICE) family of proteases with substrate specificity for Asp-X. CMH-1 has the highest similarity to CPP32 (52% amino acid identity) and MCH2 (31% identical). CMH-1 shares conserved amino acid residues that form the core structure of ICE as well as those residues involved in catalysis and in the P1 aspartate binding. Overexpression of CMH-1 in COS cells resulted in the processing of CMH-1 and the induction of apoptosis of transfected cells. Coexpression of CMH-1 with poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) also resulted in a specific cleavage of PARP. Purified recombinant CMH-1 cleaved PARP but not interleukin 1β precursor in vitro.
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)47344-9
发表时间：
1994-12
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
T. Fernandes‐Alnemri;G. Litwack;E. Alnemri
通讯作者：
T. Fernandes‐Alnemri;G. Litwack;E. Alnemri
影响因子：
10.5
作者：
KUMAR, S;KINOSHITA, M;JENKINS, NA
通讯作者：
JENKINS, NA
Mch2，凋亡Ced-3/Ice半胱氨酸蛋白酶基因家族的新成员。
DOI：
--
发表时间：
1995
期刊：
Cancer research.
影响因子：
--
作者：
Fernandes-Alnemri,T;Litwack,G;Alnemri,ES
通讯作者：
Alnemri,ES