Expression of N-terminal Cys-protein fragments using an intein refolding strategy.

Expression of N-terminal Cys-protein fragments using an intein refolding strategy.
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使用内含肽重折叠策略表达 N 末端 Cys 蛋白片段。

DOI:
10.1016/j.bmc.2006.03.003
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发表时间:
2006
期刊:
Bioorganic & medicinal chemistry.
影响因子:
--
通讯作者:
Imperiali,Barbara
Imperiali,Barbara
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
Hackenberger,ChristianPR;Chen,MarkM;Imperiali,Barbara

文献摘要

参考文献

被引文献

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pH敏感性内含肽融合蛋白(Ssp DnaB内含肽)的包涵体表达和重折叠提供了足够量的N-末端半胱氨酸多肽用于天然化学连接。该策略避免了在表达条件下内含肽的过早切割,并允许表达和纯化具有不确定溶解性的蛋白质。表达的蛋白质类似于两亲性免疫蛋白Im 7的C-末端部分,其可以连接到合成的硫酯以产生用于蛋白质折叠研究的合成蛋白质类似物。
The inclusion body expression and refolding of a pH-sensitive intein fusion protein (Ssp DnaB intein) delivered sufficient quantities of an N-terminal Cys-polypeptide for native chemical ligations. This strategy circumvents premature intein cleavage under expression conditions and allows the expression and purification of proteins with uncertain solubility properties. The expressed protein resembles the C-terminal portion of the amphiphilic immunity protein Im7, which can be ligated to synthetic thioesters to yield synthetic protein analogues for protein folding studies.
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