Activation mechanism of rabbit skeletal muscle myosin light chain kinase 5′‐p‐Fluorosulfonylbenzoyl adenosine as a probe of the MgATP‐binding site of the calmodulin‐bound and calmodulin‐free enzyme
Activation mechanism of rabbit skeletal muscle myosin light chain kinase 5′‐p‐Fluorosulfonylbenzoyl adenosine as a probe of the MgATP‐binding site of the calmodulin‐bound and calmodulin‐free enzyme
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兔骨骼肌肌球蛋白轻链激酶 5′-p-氟磺酰苯甲酰腺苷作为钙调蛋白结合酶和无钙调蛋白酶 MgATP 结合位点探针的激活机制
DOI：
10.1016/0014-5793(91)80977-b
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
E. Krebs
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Peter J. Kennelly;J. Colburn;J. Lorenzen;A. Edelman;J. Stull;E. Krebs
5‘-对氟磺酰苯甲酰腺苷(FSBA)是一种类似于ATP的亲和标记试剂，它与兔骨骼肌肌球蛋白轻链激酶(SkMLCK)及其钙调蛋白复合体以位点特异性的方式反应。反应依赖于FSBA的腺苷部分的存在，随着FSBA的增加而饱和，被MgATP抑制，并伴随着化学计量比的[14C]FSBA的掺入。SkMLCK及其钙调蛋白复合体的反应动力学常数相似：K_3=−0.040分钟−~(-1)和−0.038分钟~(-1)，KI=0.18 mm和0.4 mm。结果表明，SkMLCK上的镁三磷酸腺苷结合位点在任何时候都是可访问的，并保持接近恒定的构象。
5′‐p‐Fluorosulfonylbenzoyl adenosine (FSBA), an ATP‐like affinity labelling reagent, reacted with rabbit skeletal muscle myosin light chain kinase (skMLCK) and its calmodulin complex in a site‐specific manner. Reaction was dependent upon the presence of the adenosine moiety of FSBA, saturated with increasing FSBA, was inhibited by MgATP, and was accompanied by stoichiometric incorporation of [14C]FSBA. The kinetic constants describing the reaction were similar for skMLCK and its calmodulin complex:k3= −0.040 min−1and −0.038 mint‐1, andKi=0.18 mM and 0.40 mM, respectively. It is concluded that the MgATP‐binding site on skMLCK remains accessible at all times and maintains a near constant conformation.
钙调蛋白和兔骨骼肌肌球蛋白轻链激酶的酶活性交联复合物。
DOI：
--
发表时间：
1989
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Zot,HG;Puett,D
通讯作者：
Puett,D
钙调蛋白结合蛋白在其结构内也具有钙调蛋白样结合位点。
DOI：
--
发表时间：
1991
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Jarrett,HW;Madhavan,R
通讯作者：
Madhavan,R
肽底物对肌球蛋白轻链激酶的光亲和标记。
DOI：
10.1074/jbc.270.17.10125
发表时间：
1995
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Gao,ZH;Zhi,G;Herring,BP;Moomaw,C;Deogny,L;Slaughter,CA;Stull,JT
通讯作者：
Stull,JT