A complex iron-calcium cofactor catalyzing phosphotransfer chemistry.

A complex iron-calcium cofactor catalyzing phosphotransfer chemistry.
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DOI:
10.1126/science.1254237
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发表时间:
2014-09-05
期刊:
Science (New York, N.Y.)
影响因子:
--
通讯作者:
Berks BC
Berks BC
中科院分区:
其他
文献类型:
--
作者:
Yong SC;Roversi P;Lillington J;Rodriguez F;Krehenbrink M;Zeldin OB;Garman EF;Lea SM;Berks BC

文献摘要

参考文献

被引文献

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碱性磷酸酶在微生物获取磷的过程中起着至关重要的作用。为了扩大我们对这类酶催化作用的理解,我们确定了广泛存在的微生物碱性磷酸酶PHOX的结构。该酶含有一个复杂的活性部位辅因子,由两个反铁磁性偶联的Fe~(3+)离子、三个Ca~(2+)离子和一个μ3-桥联氧基组成。值得注意的是,辅因子的主要部分类似于合成的以氧化物为中心的三角形金属络合物。配体络合物的结构揭示了活性中心金属离子如何与底物结合,并在催化机理中涉及辅因子氧基。PHOX中铁的存在增加了铁的生物有效性限制微生物获取磷酸盐的可能性。
Alkaline phosphatases play a crucial role in phosphate acquisition by microorganisms. To expand our understanding of catalysis by this class of enzymes we have determined the structure of the widely-occurring microbial alkaline phosphatase PhoX. The enzyme contains a complex active site cofactor comprising two antiferromagnetically-coupled Fe3+ ions, three Ca2+ ions, and a μ3-bridging oxo group. Notably, the main part of the cofactor resembles synthetic oxide-centered triangular metal complexes. Structures of PhoX-ligand complexes reveal how the active site metal ions bind substrate and implicate the cofactor oxo group in the catalytic mechanism. The presence of iron in PhoX raises the possibility that iron bioavailability limits microbial phosphate acquisition.
DOI: 10.1073/pnas.0407239102
发表时间: 2005-01-11
影响因子: 11.1
作者:
Schenk, G;Gahan, LR;Guddat, LW
通讯作者: Guddat, LW
DOI: 10.1017/s0033583512000157
发表时间: 2013-03
影响因子: 6.1
作者:
Kamerlin SC;Sharma PK;Prasad RB;Warshel A
通讯作者: Warshel A
DOI: 10.1128/jb.150.3.1033-1039.1982
发表时间: 1982-01-01
影响因子: 3.2
作者:
ROY, NK;GHOSH, RK;DAS, J
通讯作者: DAS, J
DOI: 10.1063/1.1289531
发表时间: 2000-09-22
影响因子: 4.4
作者:
Oganesyan, VS;Thomson, AJ
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发表时间: 2011
影响因子: 16.6
作者:
Lassila JK;Zalatan JG;Herschlag D
通讯作者: Herschlag D