Juxtamembrane tryptophans of synaptobrevin 2 control the process of membrane fusion.
Juxtamembrane tryptophans of synaptobrevin 2 control the process of membrane fusion.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2012.11.002
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发表时间：
2013-01-04
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Lindau M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fang Q;Zhao Y;Lindau M
Synaptobrevin 2 (Syb2)、Syntaxin (Sx1A) 和 SNAP-25 产生力诱导融合孔形成。 v-SNARE Syb2 通过单个跨膜结构域锚定到囊泡膜上。在这里，我们发现位于 Syb2 近膜结构域的 2 个色氨酸 (W89/W90) 可以稳定跨膜 (TM) 结构域位置，控制嗜铬细胞中自发膜融合事件与刺激膜融合事件的比率。将 2 个疏水性色氨酸改为中性丙氨酸可促进自发膜融合、更快的递质释放动力学以及从单个囊泡中完全释放。结果表明，两种色氨酸充当融合钳，使得融合依赖于刺激。
Synaptobrevin 2 (Syb2), Syntaxin (Sx1A), and SNAP-25, generate a force to induce fusion pore formation. The v-SNARE, Syb2, is anchored to the vesicle membrane by a single transmembrane domain. Here we show that 2 tryptophans (W89/W90) located in the juxtamembrane domain of Syb2, which stabilize the transmembrane (TM) domain position, control the ratio of spontaneous vs. stimulated membrane fusion events in chromaffin cells. Changing the 2 hydrophobic tryptophans to neutral alanines promotes spontaneous membrane fusion, faster transmitter release kinetics and complete release from individual vesicles. The results indicate that the two tryptophans act as a fusion clamp making fusion stimulus-dependent.
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