Molecular origins of internal friction effects on protein-folding rates.
Molecular origins of internal friction effects on protein-folding rates.
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DOI：
10.1038/ncomms5307
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发表时间：
2014-07-02
影响因子：
16.6
通讯作者：
Best, Robert B.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
de Sancho, David;Sirur, Anshul;Best, Robert B.
最近的蛋白质折叠动力学实验揭示了内摩擦效应的有力证据。也就是说，观察到的弛豫时间不是简单地与溶剂粘度成比例，如果溶剂是唯一的摩擦源，则可以预期。然而，目前缺乏对这一显着现象的分子解释。在这里，我们使用全原子模拟肽和蛋白质折叠在明确的溶剂中，探测不寻常的粘度依赖性的起源。我们发现，这种效果的一个重要贡献，解释的粘度依赖的螺旋形成和折叠的含螺旋的蛋白质，是扭转角异构化溶剂摩擦的不敏感性。这种景观粗糙度的影响，反过来，可以定量解释率理论，包括记忆摩擦。这种不敏感性的局部障碍交叉溶剂摩擦预计将有助于在较大的蛋白质的折叠速率的粘度依赖性。
Recent experiments on protein folding dynamics have revealed strong evidence for internal friction effects. That is, observed relaxation times are not simply proportional to the solvent viscosity as might be expected if the solvent were the only source of friction. However, a molecular interpretation of this remarkable phenomenon is currently lacking. Here, we use all-atom simulations of peptide and protein folding in explicit solvent, to probe the origin of the unusual viscosity dependence. We find that an important contribution to this effect, explaining the viscosity dependence of helix formation and the folding of a helix-containing protein, is the insensitivity of torsion angle isomerization to solvent friction. The influence of this landscape roughness can, in turn, be quantitatively explained by a rate theory including memory friction. This insensitivity of local barrier crossing to solvent friction is expected to contribute to the viscosity dependence of folding rates in larger proteins.
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影响因子：
16.6
作者：
通讯作者：
--
DOI：
10.1073/pnas.96.17.9597
发表时间：
1999-08-17
影响因子：
11.1
作者：
Bieri, O;Wirz, J;Kiefhaber, T
通讯作者：
Kiefhaber, T
影响因子：
2.9
作者：
CHRUNYK, BA;MATTHEWS, CR
通讯作者：
MATTHEWS, CR
影响因子：
3
作者：
Duan, Y;Wu, C;Kollman, P
通讯作者：
Kollman, P
影响因子：
2.9
作者：
BEECE, D;EISENSTEIN, L;YUE, KT
通讯作者：
YUE, KT