Considering protonation as a posttranslational modification regulating protein structure and function.
Considering protonation as a posttranslational modification regulating protein structure and function.
复制标题
DOI：
10.1146/annurev-biophys-050511-102349
复制
发表时间：
2013
影响因子：
12.4
通讯作者：
Barber DL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schönichen A;Webb BA;Jacobson MP;Barber DL
蛋白质的翻译后修饰是一种进化上保守的机制，用于调节活性、结合亲和力和稳定性。与已建立的翻译后修饰（例如磷酸化或单蛋白化）相比，生理 pH 范围内质子的翻译后修饰是一种不太被认可的调节蛋白质功能的机制。通过改变氨基酸侧链的电荷，质子的翻译后修饰可以驱动蛋白质构象和功能的动态变化。质子的添加和去除是快速且可逆的，并且与大多数其他翻译后修饰相比不需要酶。信号特异性仅通过在生理 pH 范围内滴定蛋白质中的少数位点来实现。在这里，我们研究了调节不同细胞过程的 pH 传感蛋白的质子翻译后修饰的结构机制和功能后果。
Post-translational modification of proteins is an evolutionarily conserved mechanism for regulating activity, binding affinities and stability. Compared with established post-translational modifications such as phosphorylation or uniquitination, post-translational modification by protons within physiological pH ranges is a less recognized mechanism for regulating protein function. By changing the charge of amino acid side chains, post-translational modification by protons can drive dynamical changes in protein conformation and function. Addition and removal of a proton is rapid and reversible and in contrast to most other post-translational modifications does not require an enzyme. Signaling specificity is achieved by only a minority of sites in proteins titrating within the physiological pH range. Here, we examine the structural mechanisms and functional consequences of proton post-translational modification of pH-sensing proteins regulating different cellular processes.
登录
查看更多内容
影响因子：
5.4
作者：
Chan P;Warwicker J
通讯作者：
Warwicker J
影响因子：
16
作者：
Andrianantoandro, Ernesto;Pollard, Thomas D.
通讯作者：
Pollard, Thomas D.
影响因子：
16
作者：
DiNitto, Jonathan P.;Delprato, Anna;Lambright, David G.
通讯作者：
Lambright, David G.
DOI：
10.1073/pnas.0809170106
发表时间：
2009-02-24
影响因子：
11.1
作者：
Antonyuk, S. V.;Trevitt, C. R.;Collinge, J.
通讯作者：
Collinge, J.
影响因子：
2.1
作者：
Boron, WF
通讯作者：
Boron, WF