Kinetic and thermodynamic analysis of the interaction of cations with dialkylglycine decarboxylase.
Kinetic and thermodynamic analysis of the interaction of cations with dialkylglycine decarboxylase.
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阳离子与二烷基甘氨酸脱羧酶相互作用的动力学和热力学分析。
DOI：
10.1021/bi035854l
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Toney,MichaelD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liu,Wenshe;Toney,MichaelD
二烷基甘氨酸脱羧酶（DGD）是一种四聚磷酸吡哆醛（PLP）依赖性酶，在其正常催化循环中催化脱羧和转氨作用。其活性依赖于阳离子。研究了无金属DGD和具有七种一价阳离子（Li+、Na+、K+、Rb+、Cs+、NH 4+和Tl+）和三种二价阳离子（Mg 2+、Ca 2+和Ba 2+）的DGD配合物。阳离子结合酶的催化速率常数（ckcat和ckcat/bKAIB）是阳离子尺寸依赖性的，K+是具有催化活性的最佳尺寸的单价阳离子。二价碱土金属阳离子（Mg 2+、Ca 2+和Ba 2+）与具有类似离子半径的一价碱金属阳离子相比，都给出低10倍的活性。氨基异丁酸（AIB）与DGD−PLP阳离子复合物（bKAIB）结合的米氏常数随离子半径而变化。较大的阳离子（K+、Rb+、Cs+、NH 4+和Tl+）产生较小的bKAIB（~ 4 mM），而较小的阳离子（Li+、Na+）产生较大的值（~ 10 mM）。阳离子大小和电荷依赖性也被发现与PLP结合DGD−阳离子复合物（aKPLP）的解离常数。K+和Rb+具有最佳的离子半径，给出最低的aKPLP值。二价碱土金属阳离子给出的aKPLP值比类似离子半径的碱金属阳离子高出约10倍。测定了DGD−PLP−AIB−阳离子复合物的阳离子解离常数（βKMz+），结果也表明其与阳离子大小有关，K+和Rb+产生的值最低。分析了PLP与不含金属的DGD及其与阳离子（Na+、K+和Ba 2+）的络合物的缔合和解离动力学。测试的所有三种阳离子增加PLP缔合并降低PLP解离速率常数。阳离子结合的动力学研究表明缔合反应的饱和动力学。与饱和Rb+结合的半衰期为1.24秒，而Rb+从DGD−PLP−AIB−Rb+复合物中解离的半衰期为1.12分钟。
Dialkylglycine decarboxylase (DGD) is a tetrameric pyridoxal phosphate (PLP)-dependent enzyme that catalyzes both decarboxylation and transamination in its normal catalytic cycle. Its activity is dependent on cations. Metal-free DGD and DGD complexes with seven monovalent cations (Li+, Na+, K+, Rb+, Cs+, NH4+, and Tl+) and three divalent cations (Mg2+, Ca2+, and Ba2+) have been studied. The catalytic rate constants for cation-bound enzyme (ckcatand ckcat/bKAIB) are cation-size-dependent, K+being the monovalent cation with the optimal size for catalytic activity. The divalent alkaline earth cations (Mg2+, Ca2+, and Ba2+) all give ∼10-fold lower activity compared to monovalent alkali cations of similar ionic radius. The Michaelis constant for aminoisobutyrate (AIB) binding to DGD−PLP complexes with cations (bKAIB) varies with ionic radius. The larger cations (K+, Rb+, Cs+, NH4+, and Tl+) give smaller bKAIB(∼4 mM), while smaller cations (Li+, Na+) give larger values (∼10 mM). Cation size and charge dependence is also found with the dissociation constant for PLP binding to DGD−cation complexes (aKPLP). K+and Rb+possess the optimal ionic radius, giving the lowest values of aKPLP. The divalent alkaline earth cations give aKPLPvalues ∼10-fold higher than alkali cations of similar ionic radius. The cation dissociation constant for DGD−PLP−AIB−cation complexes (βKMz+) was determined and also shown to be cation-size-dependent, K+and Rb+yielding the lowest values. The kinetics of PLP association and dissociation from metal-free DGD and its complexes with cations (Na+, K+, and Ba2+) were analyzed. All three cations tested increase PLP association and decrease PLP dissociation rate constants. Kinetic studies of cation binding show saturation kinetics for the association reaction. The half-life for association with saturating Rb+is ∼24 s, while the half-life for dissociation of Rb+from the DGD−PLP−AIB−Rb+complex is ∼12 min.
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影响因子：
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作者：
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John S. Smith;M. Cahalan;D. Benefiel;B. Byrd;F. W. Lurz;W. Shapiro;M. Roizen;A. Bouchard;and;N. Schiller
DOI：
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