Correlation of structural and functional thermal stability of the integral membrane protein Na,K-ATPase.
Correlation of structural and functional thermal stability of the integral membrane protein Na,K-ATPase.
复制标题
整合膜蛋白Na,K-ATP酶的结构和功能热稳定性的相关性。
DOI：
10.1016/j.bbamem.2011.06.009
复制
发表时间：
2011
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Miles AJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Miles AJ
从猪肾膜分离的膜结合阳离子转运P型Na，K-ATP酶比从鲨鱼直肠腺膜分离的几乎相同的膜结合Na，K-ATP酶对热失活的抵抗力大得多。酶活性的损失与蛋白质结构的变化相关，如使用同步辐射圆二色性（SRCD）光谱法测定的。猪酶在比鲨鱼酶高12°C的温度下失去酶活性，并且蛋白质二级结构的主要变化也发生在猪酶比鲨鱼酶高约10-15°C的Tm下。对于鲨鱼而言，ATP水解速率的最佳温度约为42°C，对于猪而言约为57°C，这两个温度都接近热展开开始的温度。这些结果表明，活性部位区域可能是结构最早展开的部分之一。洗涤剂溶解的Na，K-ATP酶从两个来源显示出类似的差异，在热稳定性的膜结合的物种，但失活发生在一个较低的温度为两者，并可能反映了稳定的效果，双层与胶束环境。
The membrane-bound cation-transporting P-type Na,K-ATPase isolated from pig kidney membranes is much more resistant towards thermal inactivation than the almost identical membrane-bound Na,K-ATPase isolated from shark rectal gland membranes. The loss of enzymatic activity is correlated well with changes in protein structure as determined using synchrotron radiation circular dichroism (SRCD) spectroscopy. The enzymatic activity is lost at a 12°C higher temperature for pig enzyme than for shark enzyme, and the major changes in protein secondary structure also occur at Tm's that are ~10–15°C higher for the pig than for the shark enzyme. The temperature optimum for the rate of hydrolysis of ATP is about 42°C for shark and about 57°C for pig, both of which are close to the temperatures for onset of thermal unfolding. These results suggest that the active site region may be amongst the earliest parts of the structure to unfold. Detergent-solubilized Na,K-ATPases from the two sources show the similar differences in thermal stability as the membrane-bound species, but inactivation occurs at a lower temperature for both, and may reflect the stabilizing effect of a bilayer versus a micellar environment.
登录
查看更多内容
脂质双层的整体特性对于来自鲨鱼直肠腺或猪肾的 Na,K-ATP 酶的热稳定性并不重要。
影响因子：
3.1
作者：
A. S. Hansen;Kristian L Kraglund;N. Fedosova;M. Esmann
通讯作者：
M. Esmann
通过离子相互作用稳定 Na,K-ATP 酶。
DOI：
10.1016/j.bbamem.2007.12.006
发表时间：
2008
期刊：
Biochimica et biophysica acta
影响因子：
--
作者：
E. Fodor;N. Fedosova;Csilla Ferencz;D. Marsh;T. Páli;M. Esmann
通讯作者：
M. Esmann
影响因子：
2.9
作者：
Cornelius, F;Turner, N;Christensen, HRZ
通讯作者：
Christensen, HRZ
从角鲨直肠腺中制备膜结合的和溶解的 (Na K )-ATP 酶。
DOI：
--
发表时间：
1979
期刊：
Biochimica et Biophysica Acta
影响因子：
--
作者：
J. Skou;M. Esmann
通讯作者：
M. Esmann
HSP70 与快肌骨骼肌肌（内）质网 Ca2 -ATP 酶 (SERCA1a) 结合并防止热失活*
影响因子：
4.8
作者：
R. Tupling;A. Gramolini;T. Duhamel;H. Kondo;M. Asahi;S. C. Tsuchiya;M. Borrelli;J. Lepock;K. Otsu;M. Hori;D. Maclennan;H. Green
通讯作者：
H. Green