Myosin-5 varies its steps along the irregular F-actin track
Myosin-5 varies its steps along the irregular F-actin track
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Myosin-5 沿着不规则的 F-肌动蛋白轨道改变其步长
DOI：
10.1101/2023.07.16.549178
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发表时间：
2023
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Fineberg A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fineberg A
分子马达利用化学能在轨道上产生单向的机械输出。与大多数宏观机器相比，它们需要在混乱的细胞环境中航行，在轨道和布朗运动中存在潜在的无序。然而，几十年的纳米精度光学研究表明，肌凝蛋白5a，一个典型的分子马达，在其f -肌动蛋白轨道上跨越13个亚基（36纳米）采取统一的步骤。在这里，我们使用高分辨率干涉散射（iSCAT）显微镜来揭示肌凝蛋白跨越22到34个肌动蛋白亚基，尽管沿着螺旋状肌动蛋白丝直走。我们表明，f -肌动蛋白的累积角度紊乱解释了观察到的每个跨步长度的比例，类似于在可变间距的垫脚石上过河。电子显微镜显示了步进分子的结构。我们的研究结果表明，马达和履带都是柔软的材料，可以适应复杂的细胞条件。
Molecular motors employ chemical energy to generate unidirectional mechanical output against a track. By contrast to the majority of macroscopic machines, they need to navigate a chaotic cellular environment, potential disorder in the track and Brownian motion. Nevertheless, decades of nanometer-precise optical studies suggest that myosin-5a, one of the prototypical molecular motors, takes uniform steps spanning 13 subunits (36 nm) along its F-actin track. Here, we use high-resolution interferometric scattering (iSCAT) microscopy to reveal that myosin takes strides spanning 22 to 34 actin subunits, despite walking straight along the helical actin filament. We show that cumulative angular disorder in F-actin accounts for the observed proportion of each stride length, akin to crossing a river on variably-spaced stepping stones. Electron microscopy revealed the structure of the stepping molecule. Our results indicate that both motor and track are soft materials that can adapt to function in complex cellular conditions.
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影响因子：
64.8
作者：
EGELMAN, EH;FRANCIS, N;DEROSIER, DJ
通讯作者：
DEROSIER, DJ
影响因子：
5.9
作者：
GRISCELLI, C;DURANDY, A;PRUNIERAS, M
通讯作者：
PRUNIERAS, M
DOI：
10.1073/pnas.96.24.13726
发表时间：
1999-11-23
影响因子：
11.1
作者：
De La Cruz, EM;Wells, AL;Sweeney, HL
通讯作者：
Sweeney, HL
影响因子：
64.5
作者：
CHENEY, RE;OSHEA, MK;MOOSEKER, MS
通讯作者：
MOOSEKER, MS
影响因子：
64.8
作者：
Fujii, Takashi;Iwane, Atsuko H.;Namba, Keiichi
通讯作者：
Namba, Keiichi