Coupling between local structure and global stability of a protein: mutants of staphylococcal nuclease.

Coupling between local structure and global stability of a protein: mutants of staphylococcal nuclease.
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蛋白质局部结构和整体稳定性之间的耦合:葡萄球菌核酸酶突变体。

DOI:
10.1021/bi00471a003
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发表时间:
1990
期刊:
影响因子:
2.9
通讯作者:
Markley,JL
Markley,JL
中科院分区:
生物学3区
文献类型:
--
作者:
Alexandrescu,AT;Hinck,AP;Markley,JL

文献摘要

参考文献

被引文献

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摘要:葡萄球菌核酸酶在溶液中以两种折叠形式(N和')和两种未折叠形式(U和U*)的混合物存在。早期的工人[埃文斯等人。(1989)Biochemistry 28,362]提出,N ′/N和U/U* 结构差异涉及关于Lys 116-Pro 117肽键的顺式/反式异构化,其中N和U为顺式,N ′和U* 为反式。核酸酶在313 K时的N ′/N比
Revised Manuscript Received January 16, 1990 abstract: Staphylococcal nuclease exists in solution as a mixture of two folded (N and') and two unfolded (U and U*) forms. Earlier workers [Evans et al.(1989) Biochemistry 28, 362] have proposed that the N'/N and U/U* structural differences involve cis/trans isomerization about the Lys116-Pro117 peptide bond with N and U cis and N'and U* trans. The present results show that residue changes throughout the nuclease structure have large effects on the distribution of the N and N'forms. The N'/N ratios at 313 K for nuclease
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