Gene fusion analysis of membrane protein topology: a direct comparison of alkaline phosphatase and beta-lactamase fusions
Gene fusion analysis of membrane protein topology: a direct comparison of alkaline phosphatase and beta-lactamase fusions
复制标题
膜蛋白拓扑的基因融合分析：碱性磷酸酶和β-内酰胺酶融合的直接比较
DOI：
10.1128/jb.176.20.6410-6413.1994
复制
发表时间：
1994
影响因子：
3.2
通讯作者：
J. Beckwith
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
W. Prinz;J. Beckwith
为了比较两种分析膜蛋白拓扑结构的方法，将一些与膜蛋白融合的碱性磷酸酶转化为β -内酰胺酶融合。虽然膜蛋白细胞质环N端附近的一些碱性磷酸酶融合具有异常高水平的活性，但等效的β -内酰胺酶融合则没有。这种差异可能反映了细胞质中β -内酰胺酶和碱性磷酸酶折叠的差异。
To compare two approaches to analyzing membrane protein topology, a number of alkaline phosphatase fusions to membrane proteins were converted to beta-lactamase fusions. While some alkaline phosphatase fusions near the N terminus of cytoplasmic loops of membrane proteins have anomalously high levels of activity, the equivalent beta-lactamase fusions do not. This disparity may reflect differences in the folding of beta-lactamase and alkaline phosphatase in the cytoplasm.
延迟折叠是抑制输出蛋白质前导序列突变的一种可能手段。
DOI：
--
发表时间：
1988
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Liu,GP;Topping,TB;Cover,WH;Randall,LL
通讯作者：
Randall,LL
影响核糖结合蛋白折叠的突变被选为大肠杆菌输出缺陷的抑制因子。
DOI：
--
发表时间：
1991
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Teschke,CM;Kim,J;Song,T;Park,S;Park,C;Randall,LL
通讯作者：
Randall,LL