Detection of protein S-sulfhydration by a tag-switch technique.
Detection of protein S-sulfhydration by a tag-switch technique.
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DOI：
10.1002/anie.201305876
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发表时间：
2014-01-07
影响因子：
16.6
通讯作者：
Xian, Ming
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang, Dehui;Macinkovic, Igor;Devarie-Baez, Nelmi O.;Pan, Jia;Park, Chung-Min;Carroll, Kate S.;Filipovic, Milos R.;Xian, Ming
蛋白质S-巯基化（由半胱氨酸残基形成-S-SH加合物）是一种新定义的氧化翻译后修饰，在H2S介导的信号转导途径中起着重要作用。在这项研究中，我们报告的第一个选择性，“标签开关”的方法，可以直接标记蛋白质S-巯基化残基形成稳定的硫醚共轭物。此外，我们表明，H2S单独不能导致S-巯基化，两种可能的生理机制包括与蛋白质次磺酸（P-SOH）的反应或参与的金属中心，这将有利于H2S的氧化HSC。
Protein S-sulfhydration (forming -S-SH adducts from cysteine residues) is a newly defined oxidative posttranslational modification and plays an important role in H2S-mediated signaling pathways. In this study we report the first selective, “tag-switch” method which can directly label protein S-sulfhydrated residues by forming stable thioether conjugates. Furthermore we demonstrate that H2S alone cannot lead to S-sulfhydration and that the two possible physiological mechanisms include reaction with protein sulfenic acids (P-SOH) or the involvement of metal centers which would facilitate the oxidation of H2S to HSC.
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