A platform for efficient, thiol-stable conjugation to albumin's native single accessible cysteine.
A platform for efficient, thiol-stable conjugation to albumin's native single accessible cysteine.
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与白蛋白的原生单一可访问半胱氨酸的高效，硫代结合的平台。
DOI：
10.1039/c5ob01205h
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发表时间：
2015-08-07
影响因子：
3.2
通讯作者：
Chudasama V
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Smith ME;Caspersen MB;Robinson E;Morais M;Maruani A;Nunes JP;Nicholls K;Saxton MJ;Caddick S;Baker JR;Chudasama V
通过马来酰亚胺-白蛋白缀合物的受控定量水解，即没有逆迈克尔，能够实现硫醇稳定的白蛋白生物制剂。在此，我们报告了使用溴马来酰亚胺通过与其天然的、单一的可接近的半胱氨酸缀合，然后水解来构建稳定的白蛋白缀合物。在定量水解和不存在不期望的逆迈克尔解缀合方面突出了超过经典马来酰亚胺方法的优点。
Thiol-stable albumin biologics are enabled by controlled, quantitative hydrolysis of maleimide–albumin conjugates, i.e. with no retro-Michael. Herein we report the use of bromomaleimides for the construction of stable albumin conjugates via conjugation to its native, single accessible, cysteine followed by hydrolysis. Advantages over the classical maleimide approach are highlighted in terms of quantitative hydrolysis and absence of undesirable retro-Michael deconjugation.