Co-internalization of the p55 and p70 subunits of the high-affinity human interleukin 2 receptor. Evidence for a stable ternary receptor complex.
Co-internalization of the p55 and p70 subunits of the high-affinity human interleukin 2 receptor. Evidence for a stable ternary receptor complex.
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高亲和力人白细胞介素2受体的p55和P70亚基的共内化。稳定的三元受体复合物的证据。
DOI：
10.1084/jem.168.5.1923
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发表时间：
1988-11-01
影响因子：
15.3
通讯作者：
GREENE, WC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
FUNG, MR;JU, G;GREENE, WC
高亲和力IL-2-R复合物由至少两个不同的IL-2结合亚基组成，包括p55 （Tac, IL-2-R α）和p70 （IL-2- R β）。利用放射性标记的p55受体亚基特异性单克隆抗体和表达同质高亲和力结合位点的细胞，我们证明了在IL-2与受体复合物结合后，p55与p70共内化。p55的内吞作用取决于IL-2以能够有效地与p70亚基相互作用的形式存在。IL-2是否需要高亲和受体组装或触发预组装受体的内化仍未解决。总之，这些发现支持了至少由p55和p70受体亚基和IL-2组成的稳定的、高亲和力的人IL-2- r膜复合物的存在。
The high-affinity IL-2-R complex is composed of at least two distinct IL-2-binding subunits, including p55 (Tac, IL-2-R alpha) and p70 (IL-2- R beta). Using a radiolabeled mAb specific for the p55 receptor subunit and cells expressing a homogeneous population of high-affinity binding sites, we demonstrate that p55 is co-internalized with p70 after IL-2 binding to the receptor complex. Endocytosis of p55 depends upon the presence of IL-2 in a form capable of effectively interacting with the p70 subunit. Whether IL-2 is required for high-affinity receptor assembly or triggering of the internalization of preassembled receptors remains unresolved. Together, these findings support the existence of a stable, high-affinity human IL-2-R membrane complex composed of at least the p55 and p70 receptor subunits and IL-2.
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影响因子：
15.3
作者：
WANG, HM;SMITH, KA
通讯作者：
SMITH, KA
白细胞介素2的低亲和力细胞受体。对TAC抗原水平的影响。
影响因子：
15.3
作者：
Robb, R J;Greene, W C;Rusk, C M
通讯作者：
Rusk, C M
DOI：
10.1073/pnas.83.5.1463
发表时间：
1986-03-01
影响因子：
11.1
作者：
WEISSMAN, AM;HARFORD, JB;KLAUSNER, RD
通讯作者：
KLAUSNER, RD
影响因子：
56.9
作者：
SHARON, M;KLAUSNER, RD;LEONARD, WJ
通讯作者：
LEONARD, WJ
DOI：
10.1084/jem.154.5.1455
发表时间：
1981-11-01
期刊：
The Journal of experimental medicine
影响因子：
--
作者：
Robb RJ;Munck A;Smith KA
通讯作者：
Smith KA