Structure of the RNA polymerase core-binding domain of sigma(54) reveals a likely conformational fracture point.
Structure of the RNA polymerase core-binding domain of sigma(54) reveals a likely conformational fracture point.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2009.04.070
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发表时间：
2009-07-03
影响因子：
5.6
通讯作者：
Wemmer, David E.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hong, Eunmi;Doucleff, Michaeleen;Wemmer, David E.
细菌σ54-RNA聚合酶的转录起始需要由增强子结合蛋白驱动的全聚合酶-DNA复合物的构象变化。虽然核心聚合酶和更常见的σ70因子的结构已经确定，但对σ54变体的结构知之甚少。我们在这里报告的Aquifex aeolicus σ54结构域，残基69-198，结合核心RNA聚合酶的结构。该结构由两个不同的亚结构域组成，它们通过一个小的保守的疏水界面结合在一起，该界面似乎是结构中的断裂点。N-末端四螺旋亚结构域具有负表面和保守残基，可能接触核心聚合酶，而C-末端三螺旋束具有强阳性补丁，可以接触DNA。序列保守性表明这些结构特征是保守的，并且对于σ54在聚合酶复合物中的作用是重要的。
Transcription initiation by bacterial σ54-RNA polymerase requires a conformational change of the holopolymerase-DNA complex, driven by an enhancer binding protein. Although structures of the core polymerase and the more common σ70 factor have been determined, little is known about the structure of the σ54 variant. We report here the structure of an Aquifex aeolicus σ54 domain, residues 69–198, which binds core RNA polymerase. The structure is comprised of two distinct subdomains held together by a small, conserved hydrophobic interface that appears to act as a fracture point in the structure. The N-terminal four-helical subdomain has a negative surface and conserved residues that likely contact the core polymerase, while the C-terminal three-helical bundle has a strongly positive patch that could contact DNA. Sequence conservation indicates that these structural features are conserved and are important for the role of σ54 in the polymerase complex.
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影响因子：
64.8
作者：
BURGESS, RR;TRAVERS, AA;BAUTZ, EKF
通讯作者：
BAUTZ, EKF
DOI：
10.1073/pnas.0408536102
发表时间：
2005-04-05
影响因子：
11.1
作者：
Fisher, MA;Grimm, D;Gherardini, FC
通讯作者：
Gherardini, FC
DOI：
10.1073/pnas.82.22.7525
发表时间：
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11.1
作者：
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Chen, Baoyu;Doucleff, Michaeleen;Nixon, B. Tracy
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