pH-induced conformational change of the influenza M2 protein C-terminal domain.
pH-induced conformational change of the influenza M2 protein C-terminal domain.
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DOI：
10.1021/bi801315m
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发表时间：
2008-09-23
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Howard, Kathleen P.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nguyen, Phuong A.;Soto, Cinque S.;Polishchuk, Alexei;Caputo, Gregory A.;Tatko, Chad D.;Ma, Chunlong;Ohigashi, Yuki;Pinto, Lawrence H.;DeGrado, William F.;Howard, Kathleen P.
来自甲型流感的M2蛋白是ph激活的质子通道，在病毒生命周期中发挥重要作用，并作为药物靶点。利用自旋标记EPR光谱，我们研究了一个38个残基的M2肽跨越跨膜区及其c端延伸。我们获得了9个连续的c端位点在高pH和低pH条件下的残基特异性环境参数。尽管四聚体内单体的排列随pH值的变化而变化，但该区域在高pH和低pH下都形成膜表面螺旋。电生理学和EPR数据都指出残基Lys 49的关键作用。
The M2 protein from influenza A is a pH-activated proton channel that plays an essential role in the viral life cycle and serves as a drug target. Using spin labeling EPR spectroscopy we studied a 38-residue M2 peptide spanning the transmembrane region and its C-terminal extension. We obtained residue-specific environmental parameters under both high and low pH conditions for nine consecutive C-terminal sites. The region forms a membrane surface helix at both high and low pH although the arrangement of the monomers within the tetramer changes with pH. Both electrophysiology and EPR data point to a critical role for residue Lys 49.
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