Iron(II) supramolecular helicates interfere with the HIV-1 Tat-TAR RNA interaction critical for viral replication.
Iron(II) supramolecular helicates interfere with the HIV-1 Tat-TAR RNA interaction critical for viral replication.
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铁（II）超分子螺旋会干扰病毒复制至关重要的HIV-1 TAT-TAT RNA相互作用。
DOI：
10.1038/srep29674
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发表时间：
2016-07-12
影响因子：
4.6
通讯作者：
Brabec V
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Malina J;Hannon MJ;Brabec V
HIV-1反激活蛋白Tat和TAR（反激活响应区）RNA之间的相互作用在HIV-1转录中起着关键作用。铁（II）超分子螺旋通过紫外熔融研究、电泳迁移率转移实验和RNase A足迹分析来评估其体外抑制Tat-TAR RNA相互作用的活性。结果表明，铁（II）超分子螺旋通过与TAR RNA结合，在纳摩尔浓度下抑制TAR -TAR相互作用。这些研究为金属超分子螺旋的生物学潜力提供了新的认识。
The interaction between the HIV-1 transactivator protein Tat and TAR (transactivation responsive region) RNA, plays a critical role in HIV-1 transcription. Iron(II) supramolecular helicates were evaluated for their in vitro activity to inhibit Tat–TAR RNA interaction using UV melting studies, electrophoretic mobility shift assay, and RNase A footprinting. The results demonstrate that iron(II) supramolecular helicates inhibit Tat-TAR interaction at nanomolar concentrations by binding to TAR RNA. These studies provide a new insight into the biological potential of metallosupramolecular helicates.