Thermodynamic activity-based enzyme kinetics : Efficient tool for nonaqueous enzymology
Thermodynamic activity-based enzyme kinetics : Efficient tool for nonaqueous enzymology
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基于热力学活性的酶动力学：非水酶学的有效工具
DOI：
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发表时间：
2001
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
J. Condoret
中科院分区：
文献类型：
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作者：
G. Sandoval;A. Marty;J. Condoret
脂肪酶催化的合成反应必须在非水介质（有机溶剂或无溶剂体系）中进行。最佳溶剂的选择通常是一项苛刻的任务，需要确定每种溶剂中的动力学参数。这里使用的方法，以克服缺乏一个模型，可以预测的动力学，无论溶剂，包括在使用的热力学活动，而不是浓度的组件，并假设基于活性的动力学参数是相同的，在所有溶剂。这个假设进行了讨论，并提出了一个解决方案，其中考虑到一些观察到的残留溶剂的影响。实验选用固定化脂肪酶Lipozyme催化油酸与乙醇的酯化反应。对于该反应，在各种有机溶剂和无溶剂体系中的动力学预测与实验数据一致。
Lipase-catalyzed synthesis reactions must be performed in nonaqueous media (organic solvents or solvent-free systems). The choice of the optimal solvent is usually a fastidious task that necessitates the determination of kinetic parameters in each solvent. The approach used here, to overcome the lack of a model that can predict the kinetics whatever the solvent, consists in the use of thermodynamic activities instead of concentrations of components, and assumes that activity-based kinetic parameters are the same in all solvents. This assumption is discussed, and a solution is proposed which takes into account some observed residual solvent effects. The reaction chosen to test this approach was the esterification of oleic acid with ethanol catalyzed by an immobilized lipase, Lipozyme. For this reaction, the kinetics predicted in various organic solvents and in solvent-free systems is in agreement with the experimental data.
交联枯草杆菌嘉士伯在水中与乙腈中的 X 射线晶体结构。
影响因子：
3.1
作者：
Fitzpatrick,PA;Ringe,D;Klibanov,AM
通讯作者：
Klibanov,AM
DOI：
10.1073/pnas.89.11.5167
发表时间：
1992-06-01
影响因子：
11.1
作者：
AFFLECK, R;HAYNES, CA;CLARK, DS
通讯作者：
CLARK, DS
枯草杆菌蛋白酶嘉士伯在无水二恶烷中的晶体结构及其与水和乙腈中晶体结构的比较。
DOI：
10.1073/pnas.94.9.4250
发表时间：
1997
影响因子：
11.1
作者：
Schmitke,JL;Stern,LJ;Klibanov,AM
通讯作者：
Klibanov,AM