The Png1-Rad23 complex regulates glycoprotein turnover.
The Png1-Rad23 complex regulates glycoprotein turnover.
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DOI：
10.1083/jcb.200507149
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发表时间：
2006-01-16
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rao H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kim I;Ahn J;Liu C;Tanabe K;Apodaca J;Suzuki T;Rao H
内质网（ER）中错误折叠的蛋白质通过称为ER相关蛋白降解（ERAD）的途径被破坏。聚糖通常在底物降解之前从胞质溶胶中的糖基化ERAD底物中除去，这维持了蛋白酶体的效率。png 1是一种去糖基化酶，长期以来一直被怀疑在这一过程中起着关键作用，但尚未得到证实。我们证明，糖基化蓖麻毒素A链的有效降解需要Png 1-Rad 23复合物，这表明该复合物耦合蛋白质去糖基化和降解。Rad 23是一种泛素（Ub）结合蛋白，参与将泛素化底物转移到蛋白酶体。Rad 23如何实现其底物特异性尚不清楚。我们发现，Rad 23结合各种调节蛋白水解，以促进不同的底物的降解。我们建议Rad 23和其他Ub结合蛋白的底物特异性是由它们与参与特定降解途径的各种辅因子的相互作用决定的。
Misfolded proteins in the endoplasmic reticulum (ER) are destroyed by a pathway termed ER-associated protein degradation (ERAD). Glycans are often removed from glycosylated ERAD substrates in the cytosol before substrate degradation, which maintains the efficiency of the proteasome. Png1, a deglycosylating enzyme, has long been suspected, but not proven, to be crucial in this process. We demonstrate that the efficient degradation of glycosylated ricin A chain requires the Png1–Rad23 complex, suggesting that this complex couples protein deglycosylation and degradation. Rad23 is a ubiquitin (Ub) binding protein involved in the transfer of ubiquitylated substrates to the proteasome. How Rad23 achieves its substrate specificity is unknown. We show that Rad23 binds various regulators of proteolysis to facilitate the degradation of distinct substrates. We propose that the substrate specificity of Rad23 and other Ub binding proteins is determined by their interactions with various cofactors involved in specific degradation pathways.
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