Structure of dynein-dynactin on microtubules shows tandem adaptor binding.
Structure of dynein-dynactin on microtubules shows tandem adaptor binding.
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DOI：
10.1038/s41586-022-05186-y
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发表时间：
2022-10
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Carter AP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chaaban S;Carter AP
细胞质动力蛋白是一种微管马达，由它的辅因子动力蛋白和一个盘绕线圈的货物适配器激活。每个动力蛋白可以招募多达两个动力蛋白二聚体，它们之间的相互作用影响它们的联合运动行为。不同的线圈适配器连接到不同的货物，有些共享已知的动力蛋白和动力蛋白接触点的图案。目前关于产生的复合物如何与微管相互作用以及如何招募接头的结构信息有限。在这里，我们开发了一个低温电镜处理管道来解决dynein-dynactin的高分辨率结构和与微管结合的适配器BICDR1。这揭示了邻近动力蛋白运动域之间的不对称相互作用以及它们与运动行为的关系。我们意外地发现两个适配器占据了这个复合体。两种接头与动力蛋白有相似的相互作用，但在它们与彼此和动力蛋白的接触中有所不同。我们的结构对货物的运动招募的稳定性和化学计量有影响。
Cytoplasmic dynein is a microtubule motor that is activated by its cofactor dynactin and a coiled-coil cargo adaptor. Up to two dynein dimers can be recruited per dynactin, and interactions between them affect their combined motile behaviour. Different coiled-coil adaptors are linked to different cargos, and some share motifs known to contact sites on dynein and dynactin. There is currently limited structural information on how the resulting complex interacts with microtubules and how adaptors are recruited. Here, we develop a cryo-EM processing pipeline to solve the high-resolution structure of dynein-dynactin and the adaptor BICDR1 bound to microtubules. This reveals the asymmetric interactions between neighbouring dynein motor domains and how they relate to motile behaviour. We find unexpectedly that two adaptors occupy the complex. Both adaptors make similar interactions with the dyneins but diverge in their contacts with each other and dynactin. Our structure has implications for the stability and stoichiometry of motor recruitment by cargos.
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影响因子：
64.8
作者：
Jumper J;Evans R;Pritzel A;Green T;Figurnov M;Ronneberger O;Tunyasuvunakool K;Bates R;Žídek A;Potapenko A;Bridgland A;Meyer C;Kohl SAA;Ballard AJ;Cowie A;Romera-Paredes B;Nikolov S;Jain R;Adler J;Back T;Petersen S;Reiman D;Clancy E;Zielinski M;Steinegger M;Pacholska M;Berghammer T;Bodenstein S;Silver D;Vinyals O;Senior AW;Kavukcuoglu K;Kohli P;Hassabis D
通讯作者：
Hassabis D
单一的原丝足以支持动力蛋白和动力素的单向步行。
影响因子：
3.7
作者：
Shibata K;Miura M;Watanabe Y;Saito K;Nishimura A;Furuta K;Toyoshima YY
通讯作者：
Toyoshima YY
影响因子：
21.3
作者：
Belyy, Vladislav;Schlager, Max A.;Foster, Helen;Reimer, Armando E.;Carter, Andrew P.;Yildiz, Ahmet
通讯作者：
Yildiz, Ahmet
DOI：
10.1042/bcj20210708
发表时间：
2021-12-22
期刊：
The Biochemical journal
影响因子：
--
作者：
Kimanius D;Dong L;Sharov G;Nakane T;Scheres SHW
通讯作者：
Scheres SHW
影响因子：
5.7
作者：
Goldtzvik, Yonathan;Mugnai, Mauro Lorenzo;Thirumalai, D.
通讯作者：
Thirumalai, D.