Structural polymorphism in F-actin.
Structural polymorphism in F-actin.
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DOI：
10.1038/nsmb.1930
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发表时间：
2010-11
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
肌动蛋白在很长的进化距离上保持着高度的序列保守性，其原因尚不清楚。生成肌动蛋白丝 (F-肌动蛋白) 的原子模型是出于从机械细节解释从肌肉收缩到胞质分裂等现象的愿望。在这里，我们使用电子冷冻显微镜来证明冷冻水合肌动蛋白丝包含多种不同的结构状态。我们表明（以约 10 Å 分辨率）子域 2 可以是无序的，并且能够与其上方的亚基的 C 末端进行多次接触。我们将人类 ACTA1 基因中的许多致病突变与肌动蛋白结构最具活力的元件联系起来。由于 F-肌动蛋白在结构上具有多态性，因此不能仅使用一种原子模型来描述，而必须将其理解为不同状态的集合。
Actin has maintained an exquisite degree of sequence conservation over large evolutionary distances for reasons that are not understood. Generating an atomic model of the actin filament (F-actin) has been driven by the desire to explain phenomena from muscle contraction to cytokinesis in mechanistic detail. Here we use electron cryo-microscopy to show that frozen-hydrated actin filaments contain a multiplicity of different structural states. We show (at ~ 10 Å resolution) that subdomain 2 can be disordered, as well as being able to make multiple contacts with the C-terminus of a subunit above it. We link a number of disease-causing mutations in the human ACTA1 gene to the most structurally dynamic elements of actin. Since F-actin is structurally polymorphic it cannot be described using only one atomic model, and must be understood as an ensemble of different states.
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影响因子：
64.8
作者：
EGELMAN, EH;FRANCIS, N;DEROSIER, DJ
通讯作者：
DEROSIER, DJ
影响因子：
5.6
作者：
Oztug Durer ZA;Diraviyam K;Sept D;Kudryashov DS;Reisler E
通讯作者：
Reisler E
DOI：
10.1098/rstb.1995.0107
发表时间：
1995-09-29
影响因子：
6.3
作者：
DOOLITTLE, RF
通讯作者：
DOOLITTLE, RF
影响因子：
5.6
作者：
Kim, E;Wriggers, W;Reisler, E
通讯作者：
Reisler, E
影响因子：
64.8
作者：
DRUMMOND, DR;PECKHAM, M;WHITE, DCS
通讯作者：
WHITE, DCS