Crystal structure of MraY, an essential membrane enzyme for bacterial cell wall synthesis.
Crystal structure of MraY, an essential membrane enzyme for bacterial cell wall synthesis.
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DOI：
10.1126/science.1236501
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发表时间：
2013-08-30
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Lee SY
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chung BC;Zhao J;Gillespie RA;Kwon DY;Guan Z;Hong J;Zhou P;Lee SY
MraY （phospho- murnac -五肽转位酶）是一种完整的膜酶，催化细菌细胞壁生物合成的一个重要步骤：肽聚糖前体phospho- murnac -五肽转移到脂质载体磷酸十一烯酰磷酸。长期以来，MraY一直被认为是开发抗生素的一个有希望的目标，但缺乏结构阻碍了对这种关键酶和酶超家族的机制理解。该超家族包括参与细菌脂多糖/壁藻酸形成和真核n链糖基化的酶，这些修饰在许多生物过程中都是中心的。我们以3.3 Å的分辨率展示了Aquifex aeolicus的MraY （MraYAA）的晶体结构，这使我们能够可视化其整体结构，定位活性位点内的Mg2+，并为该类酶的催化作用提供了结构基础。
MraY (phospho-MurNAc-pentapeptide translocase) is an integral membrane enzyme that catalyzes an essential step of bacterial cell wall biosynthesis: the transfer of the peptidoglycan precursor phospho-MurNAc-pentapeptide to the lipid carrier undecaprenyl phosphate. MraY has long been considered a promising target for the development of antibiotics, but the lack of a structure has hindered mechanistic understanding of this critical enzyme and the enzyme superfamily in general. The superfamily includes enzymes involved in bacterial lipopolysaccharide/teichoic acid formation and eukaryotic N-linked glycosylation, modifications that are central in many biological processes. We present the crystal structure of MraY from Aquifex aeolicus (MraYAA) at 3.3 Å resolution, which allows us to visualize the overall architecture, locate Mg2+ within the active site, and provide a structural basis of catalysis for this class of enzyme.
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