Biochemical and functional characterization of smooth muscle calponin.
Biochemical and functional characterization of smooth muscle calponin.
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平滑肌钙调蛋白的生化和功能表征。
DOI：
10.1007/978-1-4684-6003-2_5
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发表时间：
1991
影响因子：
--
通讯作者：
Michael P. Walsh
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Steven J. Winder;C. Sutherland;Michael P. Walsh
钙调蛋白（钙和钙调蛋白结合肌钙蛋白 T 样蛋白）首先由 Takahashi 等人描述。 (1986)并利用其热稳定性从鸡肫平滑肌中分离出来。分离的蛋白质以 Ca2+ 依赖性方式结合钙调蛋白（通过亲和层析），并以 Ca2+ 独立方式结合 F-肌动蛋白或 F-肌动蛋白原肌球蛋白（通过分析超速离心）。估计其组织含量与原肌球蛋白等摩尔。这些特性表明钙调蛋白可能是一种细丝相关蛋白，参与调节平滑肌的收缩状态。我们对鸡砂细丝制剂的分析支持了这一观点，该细丝制剂旨在保留肌动蛋白结合蛋白成分（Ngai 等人，1987）。这种细丝制剂（参见 Marston 和 Lehman，1985）除了肌动蛋白和原肌球蛋白之外，还含有 caldesmon（140 kDa）和后来证明与 calponin 相同的 32 kDa 蛋白（图 1 右图）。该图还显示了砂囊肌动球蛋白制剂中的钙调蛋白（左图）。
Calponin (calcium- and calmodulin-binding troponin T-like protein) was first described by Takahashi et al. (1986) and isolated from chicken gizzard smooth muscle taking advantage of its heat-stability. The isolated protein was shown to bind calmodulin (by affinity chromatography) in a Ca2+-dependent manner, and F-actin or F-actin-tropomyosin (by analytical ultracentrifugation) in a Ca2+-independent manner. Its tissue content was estimated to be equi-molar to tropomyosin. These properties suggested that calponin may be a thin filament-associated protein involved in regulating the contractile state of smooth muscle. This notion was supported by our analysis of thin filament preparations from chicken gizzard which were designed to retain actin-binding protein components (Ngai et al., 1987). Such thin filament preparations (cf. Marston and Lehman, 1985) contain, in addition to actin and tropomyosin, caldesmon (140 kDa) and a 32 kDa protein later shown to be identical to calponin (Fig. 1 right-hand panel). This figure also shows the calponin in gizzard actomyosin preparations (left-hand panel).
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收缩平滑肌时肌球蛋白轻链中的磷酸化位点。
DOI：
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发表时间：
1988
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Colburn,JC;Michnoff,CH;Hsu,LC;Slaughter,CA;Kamm,KE;Stull,JT
通讯作者：
Stull,JT
DOI：
--
发表时间：
1989-01
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
C. Sutherland;M. Walsh
通讯作者：
C. Sutherland;M. Walsh
有证据表明，当替换为带皮骨骼肌纤维时，心肌肌钙蛋白 C 的 Sr2 激活特性会发生改变。
DOI：
--
发表时间：
1985
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Kerrick,WG;Zot,HG;Hoar,PE;Potter,JD
通讯作者：
Potter,JD
单个平滑肌细胞收缩背后钙的区域变化。
DOI：
10.1126/science.3103219
发表时间：
1987
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Williams,DA;Becker,PL;Fay,FS
通讯作者：
Fay,FS