ER structure and function.
ER structure and function.
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DOI：
10.1016/j.ceb.2013.02.006
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发表时间：
2013-08
影响因子：
7.5
通讯作者：
Ferro-Novick S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen S;Novick P;Ferro-Novick S
内质网形成一个由相互连接的薄片和小管组成的连续结构，从核膜扩散到细胞皮质。通过与细胞骨架的连接，内质网经历动态的重排，如小管的伸展和运动。内质网形成蛋白(网状和DP1/Yop1p)在内质网独特的网状形态的产生和维持中起着关键作用。Atlastin及其酵母同系物Sey1p介导同型ER膜融合，导致多边形网络内新的三向连接的形成。在这些连接处，Lnp1p与网状物Dp1/Yop1p一起工作，并与atlastin/Sey1p拮抗，以维持网络的动态平衡。内质网形态缺陷被认为与某些神经疾病有关。
The ER forms a contiguous structure of interconnected sheets and tubules that spreads from the nuclear envelope to the cell cortex. Through its attachment to the cytoskeleton, the ER undergoes dynamic rearrangements, such as tubule extension and movement. ER shaping proteins (reticulons and DP1/Yop1p) play key roles in generating and maintaining the unique reticular morphology of the ER. Atlastin and its yeast homologue, Sey1p, mediate homotypic ER membrane fusion, which leads to the formation of new three-way junctions within the polygonal network. At these junctions, the Lunapark protein, Lnp1p, works in conjunction with the reticulons, DP1/Yop1p, and in antagonism to atlastin/Sey1p to maintain the network in a dynamic equilibrium. Defects in ER morphology have been linked to certain neurological disorders.
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DOI：
10.1083/jcb.200911024
发表时间：
2010-08-09
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Friedman JR;Webster BM;Mastronarde DN;Verhey KJ;Voeltz GK
通讯作者：
Voeltz GK
影响因子：
13.9
作者：
Blackstone C
通讯作者：
Blackstone C
DOI：
10.1083/jcb.200806174
发表时间：
2009-03-09
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Dawson TR;Lazarus MD;Hetzer MW;Wente SR
通讯作者：
Wente SR
影响因子：
11.4
作者：
Klopfenstein, DRC;Kappeler, F;Hauri, HP
通讯作者：
Hauri, HP
DOI：
10.1083/jcb.201111115
发表时间：
2012-04-16
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Anwar K;Klemm RW;Condon A;Severin KN;Zhang M;Ghirlando R;Hu J;Rapoport TA;Prinz WA
通讯作者：
Prinz WA