Refined Structure of ab-Tubulin at 3 . 5 AÊ Resolution
Refined Structure of ab-Tubulin at 3 . 5 AÊ Resolution
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分辨率为 3.5 AÊ 的 ab-微管蛋白的精细结构
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发表时间：
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期刊：
影响因子：
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通讯作者：
E. Nogales
中科院分区：
文献类型：
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作者：
J. We;H. Li;K. Downing;E. Nogales
我们提出了一个ab-微管蛋白二聚体的改良模型，分辨率为3.5 A/cm。通过增加114个40-60度倾斜的电子衍射图和将结构因子振幅的完整性提高到84.7%，获得了锌诱导的微管蛋白片的改进的实验密度。使用包括来自实验图像的相位信息的最大似然以及R因子为23.2和自由R因子为29.7的模拟退火笛卡尔回归来获得经重新设计的结构。目前的模型包括残基a：2-34、a：61-439、B：2-437、一个GTP分子、一个GDP分子和一个紫杉醇分子，以及在不可交换的核苷酸位点处的一个镁离子和在α-微管蛋白亚基中的M-环附近的一个推定的锌离子。酸性C-末端尾部不能被准确追踪，包括α-亚基中的残基35-60的N-末端环也不能。微管蛋白的整体折叠相对于以前的结构没有重大变化，证明了初始实验阶段的质量。然而，模型的整体几何结构得到了极大的改进，并且侧链的位置，特别是暴露的极性/带电基团的侧链的位置，得到了更好的定义。相对于未修饰结构，检测到三个短蛋白质序列移码。根据新模型，我们讨论了微管蛋白结构的细节，如核苷酸和紫杉醇结合位点，锌片层中的侧向接触，以及高度保守残基位置的意义。#2001学术出版社
0022-2836/01/051045±13 $35.00/0 We present a re®ned model of the ab-tubulin dimer to 3.5 AÊ resolution. An improved experimental density for the zinc-induced tubulin sheets was obtained by adding 114 electron diffraction patterns at 40-60 tilt and increasing the completeness of structure factor amplitudes to 84.7 %. The re®ned structure was obtained using maximum-likelihood including phase information from experimental images, and simulated annealing Cartesian re®nement to an R-factor of 23.2 and free R-factor of 29.7. The current model includes residues a:2-34, a:61-439, b:2-437, one molecule of GTP, one of GDP, and one of taxol, as well as one magnesium ion at the non-exchangeable nucleotide site, and one putative zinc ion near the M-loop in the a-tubulin subunit. The acidic C-terminal tails could not be traced accurately, neither could the N-terminal loop including residues 35-60 in the a-subunit. There are no major changes in the overall fold of tubulin with respect to the previous structure, testifying to the quality of the initial experimental phases. The overall geometry of the model is, however, greatly improved, and the position of side-chains, especially those of exposed polar/charged groups, is much better de®ned. Three short protein sequence frame shifts were detected with respect to the non-re®ned structure. In light of the new model we discuss details of the tubulin structure such as nucleotide and taxol binding sites, lateral contacts in zinc-sheets, and the signi®cance of the location of highly conserved residues. # 2001 Academic Press
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用于电子晶体学的微管蛋白二维晶体的保存。
DOI：
10.1006/jsbi.1995.1044
发表时间：
1995
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作者：
Nogales,E;Wolf,SG;Zhang,SX;Downing,KH
通讯作者：
Downing,KH
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通讯作者：
Downing,KH
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3.3
作者：
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通讯作者：
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1999
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Acta crystallographica. Section A, Foundations of crystallography
影响因子：
--
作者：
Chang,S;Head-Gordon,T;Glaeser,RM;Downing,KH
通讯作者：
Downing,KH