HCF-1 amino- and carboxy-terminal subunit association through two separate sets of interaction modules: involvement of fibronectin type 3 repeats.
HCF-1 amino- and carboxy-terminal subunit association through two separate sets of interaction modules: involvement of fibronectin type 3 repeats.
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HCF-1 氨基端和羧基端亚基通过两组独立的相互作用模块关联：纤连蛋白 3 型重复的参与。
DOI：
10.1128/mcb.20.18.6721-6730.2000
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发表时间：
2000
影响因子：
5.3
通讯作者：
Herr,W
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wilson,AC;Boutros,M;Johnson,KM;Herr,W
当单纯疱疹病毒感染允许细胞时，病毒调节蛋白VP 16与HCF-1形成特异性复合物，HCF-1是参与细胞增殖的预先存在的核蛋白。细胞中的大多数HCF-1是相关的氨基（HCF-1 N）-和羧基（HCF-1C）-末端亚基的复合物，其由大的前体多肽的不寻常的蛋白水解加工产生。在这里，我们已经确定了HCF-1 N和HCF-1C亚基联合所需序列的结构和功能。HCF-1包含两对匹配的自缔合序列，称为SAS 1和SAS 2。这些匹配的关联序列之一，SAS 1，由HCF-1 N亚基的短的43个氨基酸区域组成，其与HCF-1C亚基的羧基末端区域相关联，该羧基末端区域由纤连蛋白3型重复序列的串联对组成，纤连蛋白3型重复序列是已知促进蛋白质-蛋白质相互作用的结构基序。出乎意料的是，相关的蛋白质HCF-2，这是不蛋白水解，也包含一个功能性的SAS 1协会的元素，这表明该元素不单独发挥作用，以维持HCF-1 N和HCF-1C亚基协会。HCF-1 N亚基不具有核定位信号。我们发现，由于羧基末端的HCF-1核定位信号，HCF-1C亚基可以招募HCF-1 N亚基到细胞核。
When herpes simplex virus infects permissive cells, the viral regulatory protein VP16 forms a specific complex with HCF-1, a preexisting nuclear protein involved in cell proliferation. The majority of HCF-1 in the cell is a complex of associated amino (HCF-1N)- and carboxy (HCF-1C)-terminal subunits that result from an unusual proteolytic processing of a large precursor polypeptide. Here, we have characterized the structure and function of sequences required for HCF-1Nand HCF-1Csubunit association. HCF-1 contains two matched pairs of self-association sequences called SAS1 and SAS2. One of these matched association sequences, SAS1, consists of a short 43-amino-acid region of the HCF-1Nsubunit, which associates with a carboxy-terminal region of the HCF-1Csubunit that is composed of a tandem pair of fibronectin type 3 repeats, a structural motif known to promote protein-protein interactions. Unexpectedly, the related protein HCF-2, which is not proteolyzed, also contains a functional SAS1 association element, suggesting that this element does not function solely to maintain HCF-1Nand HCF-1Csubunit association. HCF-1Nsubunits do not possess a nuclear localization signal. We show that, owing to a carboxy-terminal HCF-1 nuclear localization signal, HCF-1Csubunits can recruit HCF-1Nsubunits to the nucleus.
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