N-terminal acetylation of cellular proteins creates specific degradation signals.
N-terminal acetylation of cellular proteins creates specific degradation signals.
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DOI：
10.1126/science.1183147
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发表时间：
2010-02-19
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Varshavsky A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hwang CS;Shemorry A;Varshavsky A
新生蛋白保留的n端蛋氨酸（Met）残基通常被n端乙酰化（Nt-acetylated）。氨基肽酶去除n端Met通常会导致n端Ala、Val、Ser、Thr和Cys残基的nt -乙酰化。虽然大多数真核生物蛋白，例如，超过80%的人类蛋白质，都是共翻译nt -乙酰化的，但这种被广泛研究的修饰的功能在很大程度上是未知的。在这里，我们发现，利用酵母酿酒酵母，nt -乙酰化的Met残基可以作为降解信号（degron），被Doa10泛素连接酶靶向。此外，Doa10还识别了nt -乙酰化的Ala、Val、Ser、Thr和Cys残基。几种不同功能的蛋白质含有这些n端度子，称为acn度子，它们构成了细胞蛋白质中普遍存在的一类降解信号。
The retained N-terminal methionine (Met) residue of a nascent protein is often N-terminally acetylated (Nt-acetylated). Removal of N-terminal Met by Met-aminopeptidases frequently leads to Nt-acetylation of the resulting N-terminal Ala, Val, Ser, Thr and Cys residues. Although a majority of eukaryotic proteins, for example, more than 80% of human proteins, are cotranslationally Nt-acetylated, the function of this extensively studied modification is largely unknown. Here we found, using the yeast Saccharomyces cerevisiae, that the Nt-acetylated Met residue could act as a degradation signal (degron), targeted by the Doa10 ubiquitin ligase. Moreover, Doa10 also recognized the Nt-acetylated Ala, Val, Ser, Thr and Cys residues. Several examined proteins of diverse functions contained these N-terminal degrons, termed AcN-degrons, which comprise a prevalent class of degradation signals in cellular proteins.
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