The SARS coronavirus nucleocapsid protein--forms and functions.
The SARS coronavirus nucleocapsid protein--forms and functions.
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DOI：
10.1016/j.antiviral.2013.12.009
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发表时间：
2014-03
影响因子：
7.6
通讯作者：
Huang TH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chang CK;Hou MH;Chang CF;Hsiao CD;Huang TH
冠状病毒N蛋白具有相同的模块化结构。SARS-CoV N蛋白的结构提供了对核衣壳形成的洞察。N蛋白以偶联变构方式与核酸在多个位点结合。提出了一种突出无序性和模块性重要性的RNP封装模型。严重急性呼吸综合征冠状病毒的核衣壳磷蛋白（SARS-CoV N蛋白）将病毒基因组包装成螺旋状核糖核衣壳（RNP），并在病毒自组装过程中发挥重要作用。它是一种具有多种活性的蛋白质。本文就N蛋白的结构及其与核酸的相互作用作一综述。这些进展包括揭示病毒的模块化结构、确定结构域的结构、认识蛋白质无序在蛋白质-蛋白质和蛋白质-核酸相互作用中的作用以及可视化病毒粒子内部的核糖核蛋白（RNP）结构。研究还表明，N蛋白以偶联变构方式与核酸在多个位点结合。我们提出了一个SARS-CoV的RNP模型，符合现有的数据，并承担现有的RNA病毒的RNP结构相似。该模型突出了模块化组织和内在的N蛋白的无序在RNA病毒中的动态RNP衣壳的形成和功能中的关键作用。这篇论文是抗病毒研究专题讨论会的一部分，题为“从SARS到MERS：高致病性人类冠状病毒的10年研究”。
Coronavirus N proteins share the same modular organization. Structures of SARS-CoV N protein provide insight into nucleocapsid formation. N protein binds to nucleic acid at multiple sites in a coupled-allostery manner. A RNP packaging model highlighting the importance of disorder and modularity is proposed. The nucleocapsid phosphoprotein of the severe acute respiratory syndrome coronavirus (SARS-CoV N protein) packages the viral genome into a helical ribonucleocapsid (RNP) and plays a fundamental role during viral self-assembly. It is a protein with multifarious activities. In this article we will review our current understanding of the N protein structure and its interaction with nucleic acid. Highlights of the progresses include uncovering the modular organization, determining the structures of the structural domains, realizing the roles of protein disorder in protein–protein and protein–nucleic acid interactions, and visualizing the ribonucleoprotein (RNP) structure inside the virions. It was also demonstrated that N-protein binds to nucleic acid at multiple sites with a coupled-allostery manner. We propose a SARS-CoV RNP model that conforms to existing data and bears resemblance to the existing RNP structures of RNA viruses. The model highlights the critical role of modular organization and intrinsic disorder of the N protein in the formation and functions of the dynamic RNP capsid in RNA viruses. This paper forms part of a symposium in Antiviral Research on “From SARS to MERS: 10 years of research on highly pathogenic human coronaviruses.”
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DOI：
10.1016/j.str.2005.08.021
发表时间：
2005-12
期刊：
Structure (London, England : 1993)
影响因子：
--
作者：
Fan H;Ooi A;Tan YW;Wang S;Fang S;Liu DX;Lescar J
通讯作者：
Lescar J
影响因子：
14.9
作者：
Ariza A;Tanner SJ;Walter CT;Dent KC;Shepherd DA;Wu W;Matthews SV;Hiscox JA;Green TJ;Luo M;Elliott RM;Fooks AR;Ashcroft AE;Stonehouse NJ;Ranson NA;Barr JN;Edwards TA
通讯作者：
Edwards TA
影响因子：
6.1
作者：
Dyson, H. Jane
通讯作者：
Dyson, H. Jane
影响因子：
--
作者：
Dyson HJ
通讯作者：
Dyson HJ
影响因子：
5.4
作者：
de Haan, CAM;Vennema, H;Rottier, PJM
通讯作者：
Rottier, PJM