Dynamics and function of compact nucleosome arrays.
Dynamics and function of compact nucleosome arrays.
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DOI：
10.1038/nsmb.1650
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发表时间：
2009-09
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
真核 DNA 包装到染色质中会空间封闭聚合酶、重组酶和修复酶。染色质结构如何改变以允许它们发挥作用尚不清楚。我们构建了明确的荧光标记三核小体阵列，允许通过荧光共振能量转移（FRET）分析染色质构象动力学。这些阵列经历可逆的 Mg2+ 依赖性折叠，就像之前研究的较长阵列一样。我们定义了核小体阵列可逆折叠中的两种中间构象状态，并表征了微观速率常数。核小体阵列即使在紧凑的情况下也具有高度动态性，在秒到微秒的时间尺度上经历构象波动。阵列的紧凑状态允许通过位点暴露与中央核小体内的 DNA 结合。蛋白质结合也可以驱动阵列的解压缩。因此，我们的结果揭示了自发染色质纤维动力学允许 DNA 加工蛋白复合物入侵和作用的多种模式。
The packaging of eukaryotic DNA into chromatin sterically occludes polymerases, recombinases and repair enzymes. How chromatin structure changes to allow their actions is unknown. We constructed defined fluorescently labeled trinucleosome arrays, allowing analysis of chromatin conformational dynamics via fluorescence resonance energy transfer (FRET). The arrays undergo reversible Mg2+-dependent folding like that of longer arrays studied previously. We define two intermediate conformational states in the reversible folding of the nucleosome arrays, and characterize the microscopic rate constants. Nucleosome arrays are highly dynamic even when compact, undergoing conformational fluctuations on seconds to microseconds timescales. Compact states of the arrays allow binding to DNA within the central nucleosome via site exposure. Protein binding can also drive decompaction of the arrays. Thus, our results reveal multiple modes by which spontaneous chromatin fiber dynamics allows for the invasion and action of DNA processing protein complexes.
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影响因子：
5.6
作者：
Lowary, PT;Widom, J
通讯作者：
Widom, J
影响因子：
11.4
作者：
Bucceri, Andrea;Kapitza, Kristin;Thoma, Fritz
通讯作者：
Thoma, Fritz
DOI：
10.1073/pnas.0801707105
发表时间：
2008-08-12
影响因子：
11.1
作者：
Iqbal, Asif;Arslan, Sinan;Lilley, David M. J.
通讯作者：
Lilley, David M. J.
影响因子：
56.9
作者：
Dorigo, B;Schalch, T;Richmond, TJ
通讯作者：
Richmond, TJ
影响因子：
5.3
作者：
Anderson, JD;Thåström, A;Widom, J
通讯作者：
Widom, J