Tinkering with enzymes: what are we learning?
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修补酶：我们学到了什么？
DOI：
10.1126/science.3296192
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
56.9
通讯作者：
J. Knowles
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Knowles
现在，通过基因的定点突变，可以将蛋白质中的任何氨基酸残基改变为任何其他氨基酸残基。在酶学中，这项技术的应用导致了对特定酶的催化机制和催化本身的基础的令人兴奋的新见解。在酶的活性位点及其附近发生的精确而又常常是微妙的变化，阐明了催化基团的相互依赖作用，并使我们朝着合理改变酶的特异性和反应性迈出了第一步。
It is now possible, by site-directed mutagenesis of the gene, to change any amino acid residue in a protein to any other. In enzymology, application of this technique is leading to exciting new insights both into the mechanism of catalysis by particular enzymes, and into the basis of catalysis itself. The precise and often delicate changes that are being made in and near the active sites of enzymes are illuminating the interdependent roles of catalytic groups, and are allowing the first steps to be taken toward the rational alteration of enzyme specificity and reactivity.
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影响因子：
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作者：
Robey,EA;Schachman,HK
通讯作者：
Schachman,HK
影响因子：
56.9
作者：
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通讯作者：
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DOI：
--
发表时间：
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期刊：
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影响因子：
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作者：
Robey,EA;Schachman,HK
通讯作者：
Schachman,HK
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通讯作者：
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通讯作者：
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