Coupled motions in enzyme catalysis.
Coupled motions in enzyme catalysis.
复制标题
DOI：
10.1016/j.cbpa.2010.07.020
复制
发表时间：
2010-10
影响因子：
7.8
通讯作者：
Benkovic, Stephen J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nashine, Vishal C.;Hammes-Schiffer, Sharon;Benkovic, Stephen J.
最近，蛋白质运动参与酶周转的假说得到了极大的关注。我们审查的情况下，有证据表明，蛋白质运动是限速的整体催化循环，并检查实验和理论证据，这些运动如何提高采样的过渡态配置相对于基态的概率。隧道的影响，振动耦合的可能作用和构象化学景观的价值也进行了审查。
Recently, the hypothesis that protein motions are involved in enzymatic turnover has gained significant attention. We review cases where there is evidence that protein motions are rate-limiting in the overall catalytic cycle and examine experimental and theoretical evidence for how such motions enhance the probability of sampling the transition state configurations relative to the ground state. The impact of tunneling, the possible role of vibrational coupling and the value of conformational chemical landscapes are also scrutinized.
登录
查看更多内容
影响因子：
15
作者：
Billeter, SR;Webb, SP;Hammes-Schiffer, S
通讯作者：
Hammes-Schiffer, S
影响因子：
56.9
作者：
Boehr, David D.;McElheny, Dan;Wright, Peter E.
通讯作者：
Wright, Peter E.
影响因子：
64.8
作者：
Eisenmesser, EZ;Millet, O;Kern, D
通讯作者：
Kern, D
影响因子：
2.9
作者：
Hay, Sam;Pudney, Christopher R.;Scrutton, Nigel S.
通讯作者：
Scrutton, Nigel S.
DOI：
10.1073/pnas.0914163107
发表时间：
2010-01-26
影响因子：
11.1
作者：
Boehr, David D.;McElheny, Dan;Wright, Peter E.
通讯作者：
Wright, Peter E.