Spinach carbonic anhydrase: investigation of the zinc-binding ligands by site-directed mutagenesis, elemental analysis, and EXAFS.
Spinach carbonic anhydrase: investigation of the zinc-binding ligands by site-directed mutagenesis, elemental analysis, and EXAFS.
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菠菜碳酸酐酶：通过定点诱变、元素分析和 EXAFS 研究锌结合配体。
DOI：
10.1021/bi00248a023
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发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Sue G. Bartlett
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Michael H. Bracey;J. Christiansen;Pilar Tovar;Stephen P. Cramer;Sue G. Bartlett
碳酸酐酶在哺乳动物系统中已得到很好的表征，但植物同工酶的结构特性仍然难以捉摸。为了研究菠菜碳酸酐酶中锌结合位点的性质，我们针对潜在的锌配体进行诱变，并检查所得酶的催化活性和化学计量的锌结合。此外，我们使用扩展X射线吸收精细结构分析研究了野生型蛋白质。我们的研究结果表明，菠菜碳酸酐酶利用Cys-His-Cys-H2O配体方案结合锌离子在活性位点。
The enzyme carbonic anhydrase has been well characterized in mammalian systems, but the structural properties of the plant isozymes remain elusive. To investigate the nature of the zinc-binding site in spinach carbonic anhydrase, we targeted potential zinc ligands for mutagenesis and examined the resulting enzymes for catalytic activity and stoichiometric zinc binding. In addition, we examined the wild-type protein using extended X-ray absorption fine structure analysis. Our results suggest that spinach carbonic anhydrase utilizes a Cys-His-Cys-H2O ligand scheme to bind the zinc ion at the active site.
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DOI：
10.1016/0162-0134(89)84572-6
发表时间：
1989-05
影响因子：
11.1
作者：
Tao Pan;JosephE. Coleman
通讯作者：
Tao Pan;JosephE. Coleman
T4 基因 32 蛋白中锌的功能。
影响因子：
2.9
作者：
Giedroc,DP;Keating,KM;Williams,KR;Coleman,JE
通讯作者：
Coleman,JE
人腺苷脱氨酶活性位点残基的突变分析。
DOI：
--
发表时间：
1993
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Bhaumik,D;Medin,J;Gathy,K;Coleman,MS
通讯作者：
Coleman,MS
人碳酸酐酶 III 催化中质子转移的缓冲增强。
影响因子：
2.9
作者：
Tu,CK;Paranawithana,SR;Jewell,DA;Tanhauser,SM;LoGrasso,PV;Wynns,GC;Laipis,PJ;Silverman,DN
通讯作者：
Silverman,DN
T4 基因 32 蛋白的热变性：锌去除和替代的影响。
影响因子：
2.9
作者：
Keating,KM;Ghosaini,LR;Giedroc,DP;Williams,KR;Coleman,JE;Sturtevant,JM
通讯作者：
Sturtevant,JM