Allosteric communication in the dynein motor domain.
Allosteric communication in the dynein motor domain.
复制标题
DOI：
10.1016/j.cell.2014.10.018
复制
发表时间：
2014-11-06
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Vale RD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bhabha G;Cheng HC;Zhang N;Moeller A;Liao M;Speir JA;Cheng Y;Vale RD
动力蛋白利用含有 AAA 的环形运动域为微管运动提供动力。在这里，我们报告了酵母动力蛋白与不同 ATP 类似物结合的 X 射线和电子显微镜 (EM) 结构，这些结构共同提供了对动力蛋白的两个主要 ATP 酶位点 AAA1 和 AAA3 在构象变化机制中的作用的深入了解。 ATP 与 AAA1 的结合触发了一系列构象变化，这些变化传播到所有六个 AAA 结构域，并引起“连接器”（动力蛋白的机械元件）的大幅运动。与 AAA1 在驱动运动中的作用相反，AAA3 中的核苷酸转变控制了 AAA1 和接头之间构象变化的传递，表明 AAA3 充当调节开关。进一步的结构和突变研究还揭示了连接子在调节 AAA1 催化循环中的作用。这些结果共同揭示了动力蛋白的两个主要 ATP 结合位点如何在运动过程中启动和调节运动域的构象变化。
Dyneins power microtubule motility using ring-shaped, AAA-containing motor domains. Here, we report X-ray and electron microscopy (EM) structures of yeast dynein bound to different ATP analogs, which collectively provide insight into the roles of dynein’s two major ATPase sites, AAA1 and AAA3, in the conformational change mechanism. ATP binding to AAA1 triggers a cascade of conformational changes that propagate to all six AAA domains and cause a large movement of the “linker,” dynein’s mechanical element. In contrast to the role of AAA1 in driving motility, nucleotide transitions in AAA3 gate the transmission of conformational changes between AAA1 and the linker, suggesting that AAA3 acts as a regulatory switch. Further structural and mutational studies also uncover a role for the linker in regulating the catalytic cycle of AAA1. Together, these results reveal how dynein’s two major ATP-binding sites initiate and modulate conformational changes in the motor domain during motility.
登录
查看更多内容
影响因子：
48
作者：
Kucukelbir, Alp;Sigworth, Fred J.;Tagare, Hemant D.
通讯作者：
Tagare, Hemant D.
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
DOI：
10.1016/j.bbamcr.2011.06.007
发表时间：
2012-01
期刊：
Biochimica et biophysica acta
影响因子：
--
作者：
Baker TA;Sauer RT
通讯作者：
Sauer RT
影响因子：
6.8
作者：
Burgess, SA;Knight, PJ
通讯作者：
Knight, PJ
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K