Crystal structure of a member of a novel family of dioxygenases (PF10014) reveals a conserved cupin fold and active site.
Crystal structure of a member of a novel family of dioxygenases (PF10014) reveals a conserved cupin fold and active site.
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DOI：
10.1002/prot.24362
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发表时间：
2014-01
影响因子：
2.9
通讯作者：
Wilson, Ian A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Xu, Qingping;Grant, Joanna;Chiu, Hsiu-Ju;Farr, Carol L.;Jaroszewski, Lukasz;Knuth, Mark W.;Miller, Mitchell D.;Lesley, Scott A.;Godzik, Adam;Elsliger, Marc-Andre;Deacon, Ashley M.;Wilson, Ian A.
PF10014是一个新的依赖于2-氧基戊二酸-Fe2+的双加氧酶家族，参与抗生素的生物合成和生物膜形成的调节，可能是通过催化游离氨基酸或其他相关配体的羟基化来实现的。从石油甲基锂中分离得到的一个PF10014成员的晶体结构与CuPin双加氧酶在整体折叠和活性位置上有很强的相似性，尽管同源性很远。然而，CUPIN催化核心的一条β链被一个环取代，该环显示出可能调节活性部位的构象异构性。
PF10014 is a novel family of 2-oxyglutarate-Fe2+-dependent dioxygenases that are involved in biosynthesis of antibiotics and regulation of biofilm formation, likely by catalyzing hydroxylation of free amino acids or other related ligands. The crystal structure of a PF10014 member from Methylibium petroleiphilum at 1.9 Å resolution shows strong structural similarity to cupin dioxygenases in overall fold and active site, despite very remote homology. However, one of the β-strands of the cupin catalytic core is replaced by a loop that displays conformational isomerism that likely regulates the active site.
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DOI：
10.1107/s1744309110038212
发表时间：
2010-10-01
影响因子：
0.9
作者：
Elsliger, Marc-Andre;Deacon, Ashley M.;Wilson, Ian A.
通讯作者：
Wilson, Ian A.
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
DOI：
10.1098/rsta.2004.1540
发表时间：
2005-04-15
影响因子：
5
作者：
Hewitson, KS;Granatino, N;Schofield, CJ
通讯作者：
Schofield, CJ
影响因子：
64.8
作者：
Han, Zhifu;Niu, Tianhui;Chai, Jijie
通讯作者：
Chai, Jijie
DOI：
10.1107/s1744309110001685
发表时间：
2010-10-01
影响因子：
0.9
作者：
Bateman, Alex;Coggill, Penny;Finn, Robert D.
通讯作者：
Finn, Robert D.