Backbone NMR assignments of HypF-N under conditions generating toxic and non-toxic oligomers.
Backbone NMR assignments of HypF-N under conditions generating toxic and non-toxic oligomers.
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DOI：
10.1007/s12104-018-9822-7
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发表时间：
2018-10
影响因子：
0.9
通讯作者：
De Simone A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Patel JR;Xu Y;Capitini C;Chiti F;De Simone A
HypF蛋白参与氢化酶的成熟和调节。HypF的N端结构域（HypF-N）是研究淀粉样蛋白形成途径和前纤维蛋白寡聚体毒性性质的关键模型系统。该结构域可以聚集成两种形式的寡聚体，当添加到神经元培养物中时具有显著不同的毒性作用。在这里，HypF-N骨架共振的NMR分配呈现在其天然状态和条件下有利于形成有毒和无毒的低聚物。化学位移的分析提供了深入了解蛋白质的构象状态和可能的途径，导致形成不同类型的寡聚体。
The HypF protein is involved in the maturation and regulation of hydrogenases. The N-terminal domain of HypF (HypF-N) has served as a key model system to study the pathways of protein amyloid formation and the nature of the toxicity of pre-fibrilar protein oligomers. This domain can aggregate into two forms of oligomers having significantly different toxic effects when added to neuronal cultures. Here, NMR assignments of HypF-N backbone resonances are presented in its native state and under the conditions favouring the formation of toxic and non-toxic oligomers. The analyses of chemical shifts provide insights into the protein conformational state and the possible pathways leading to the formation of different types of oligomers.
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DOI：
10.1111/j.1582-4934.2010.01239.x
发表时间：
2011-10-01
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作者：
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Cecchi, Cristina