The influence of Mg2+ on the phosphorylation and dephosphorylation of myosin by an actomyosin preparation from vascular smooth muscle.
The influence of Mg2+ on the phosphorylation and dephosphorylation of myosin by an actomyosin preparation from vascular smooth muscle.
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Mg2 对血管平滑肌肌动球蛋白制剂磷酸化和去磷酸化的影响。
DOI：
10.1016/0006-291x(82)91160-3
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发表时间：
1982
影响因子：
3.1
通讯作者：
G. D. Ford
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Moreland;G. D. Ford
以前的工作表明，镁离子水平调节牛主动脉平滑肌肌动球蛋白制剂中肌球蛋白轻链磷酸化的净水平。本研究的目的是确定精确的步骤，即磷酸化或去磷酸化，其中Mg 2+调节净磷酸化反应。用[γ 35 S]ATPγS监测磷酸化步骤的技术没有发现Mg ~（2+）或Ca ~（2+）的影响。不幸的是，缺乏Ca 2+依赖性不允许结论的影响，Mg 2+对肌球蛋白轻链激酶活性。Mg 2+对去磷酸化作用的研究表明，只有当肌动球蛋白预先暴露于激活水平（3×10− 5 M）的Ca 2+时，肌动球蛋白制剂中的磷酸酶活性才显示出Mg 2+调节，这表明肌球蛋白轻链磷酸酶存在Ca 2+调节系统。
Previous work has shown that Mg2+levels modulate the net level of myosin light chain phosphorylation in bovine aortic smooth muscle actomyosin preparations. The goal of this study was to determine the precise step, i.e. phosphorylation or dephosphorylation, where Mg2+modulates the net phosphorylation reaction. The technique using [γ35S]ATPγS to monitor the phosphorylating step yielded no effect of either Mg2+or Ca2+. Unfortunately the lack of Ca2+-dependence did not allow conclusions about the influence of Mg2+on myosin light chain kinase activity. The study of the effect of Mg2+on dephosphorylation showed that phosphatase activity in the actomyosin preparation exhibited a Mg2+modulation only when the actomyosin was previously exposed to activating levels (3×10−5M) of Ca2+, suggesting the presence of a Ca2+-regulation system for myosin light chain phosphatase.
平滑肌肌球蛋白的磷酸化：肌球蛋白头之间协同作用的证据。
DOI：
10.1126/science.6455737
发表时间：
1981
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Persechini,A;Hartshorne,DJ
通讯作者：
Hartshorne,DJ
磷酸化对肌球蛋白肌动蛋白激活的 ATP 酶活性的影响。
DOI：
10.1016/0006-291x(81)91182-7
发表时间：
1981
影响因子：
3.1
作者：
Persechini,A;Mrwa,U;Hartshorne,DJ
通讯作者：
Hartshorne,DJ