In trans interaction of hepatitis C virus helicase domains mediates protease activity critical for internal NS3 cleavage and cell transformation
In trans interaction of hepatitis C virus helicase domains mediates protease activity critical for internal NS3 cleavage and cell transformation
复制标题
丙型肝炎病毒解旋酶结构域的反式相互作用介导对内部 NS3 裂解和细胞转化至关重要的蛋白酶活性
DOI：
10.1016/j.febslet.2009.11.090
复制
发表时间：
2010
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Shin C. Chang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Pan;Tzu;Y. Kou;N. Chan;Ming;Shin C. Chang
丙型肝炎病毒（HCV）内部非结构蛋白3（NS 3）的切割可以在NS 4A的存在下反式发生。在这项研究中，我们进一步证明了解旋酶结构域在内部NS 3切割中的关键作用，不同于只需要丝氨酸蛋白酶结构域的HCV多蛋白加工。NS 3解旋酶的NTR结构域与RNA结合结构域相互作用以促进内部NS 3切割。此外，NS 3蛋白酶活性有助于主要内部切割产物NS 3（1-402）的转化能力。这些发现暗示了NS 3蛋白的内部切割和蛋白酶活性在HCV的发病机制中的重要作用。结构性摘要：MINT-7306465：NS 3（uniprotkb：P29846）通过抗标签免疫共沉淀（MI：0007）与NS 3（uniprotkb：P29846）物理相互作用（MI：0915）。
Hepatitis C virus (HCV) internal non-structural protein 3 (NS3) cleavage can occur in trans in the presence of NS4A. In this study, we have further demonstrated a critical role of the helicase domain in the internal NS3 cleavage, different from HCV polyprotein processing which requires only the serine protease domain. The NTPase domain of NS3 helicase interacts with the RNA binding domain to facilitate internal NS3 cleavage. In addition, NS3 protease activity contributes to the transforming ability of the major internal cleavage product NS3(1–402). These findings imply important roles of the internal cleavage and protease activity of the NS3 protein in the pathogenesis of HCV. STRUCTURED SUMMARY: MINT-7306465: NS3 (uniprotkb:P29846) physically interacts (MI:0915) with NS3 (uniprotkb:P29846) by anti tag coimmunoprecipitation (MI:0007).
DOI：
10.1073/pnas.0602957103
发表时间：
2006-05-30
影响因子：
11.1
作者：
Cheng, Guofeng;Zhong, Jin;Chisari, Francis V.
通讯作者：
Chisari, Francis V.