Role of Hepatitis C Virus Envelope Glycoprotein E1 in Virus Entry and Assembly.
Role of Hepatitis C Virus Envelope Glycoprotein E1 in Virus Entry and Assembly.
复制标题
丙型肝炎病毒包膜糖蛋白 E1 在病毒进入和组装中的作用
DOI：
10.3389/fimmu.2018.01411
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发表时间：
2018
影响因子：
7.3
通讯作者：
Zhong J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tong Y;Lavillette D;Li Q;Zhong J
丙型肝炎病毒（HCV）糖蛋白E1和E2形成异源二聚体，构成病毒包膜蛋白，在病毒进入体内起重要作用。E1不直接与宿主受体相互作用，其在病毒进入中的功能主要通过与直接结合受体的E2相互作用来发挥。HCV通过受体介导的内吞作用进入宿主细胞，在此期间病毒和宿主内体膜发生融合以将病毒基因组释放到细胞质中。E1中的一个假定的融合肽已被提出参与膜融合，但其确切的作用和潜在的分子机制仍有待破译。最近解决的晶体结构的E2胞外域和N-末端的E1未能揭示一个经典的融合样结构在HCV包膜糖蛋白。此外，越来越多的证据表明，E1在病毒组装中也起着重要作用。本文综述了HCV E1的结构及其在病毒进入、融合和组装过程中的生物学功能，为HCV疫苗和更有效的抗病毒药物的开发提供线索。
Hepatitis C virus (HCV) glycoproteins E1 and E2 form a heterodimer to constitute viral envelope proteins, which play an essential role in virus entry. E1 does not directly interact with host receptors, and its functions in viral entry are exerted mostly through its interaction with E2 that directly binds the receptors. HCV enters the host cell via receptor-mediated endocytosis during which the fusion of viral and host endosomal membranes occurs to release viral genome to cytoplasm. A putative fusion peptide in E1 has been proposed to participate in membrane fusion, but its exact role and underlying molecular mechanisms remain to be deciphered. Recently solved crystal structures of the E2 ectodomains and N-terminal of E1 fail to reveal a classical fusion-like structure in HCV envelope glycoproteins. In addition, accumulating evidence suggests that E1 also plays an important role in virus assembly. In this mini-review, we summarize current knowledge on HCV E1 including its structure and biological functions in virus entry, fusion, and assembly, which may provide clues for developing HCV vaccines and more effective antivirals.
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