Conservation of structure and function of DNA replication protein A in the trypanosomatid Crithidia fasciculata.
Conservation of structure and function of DNA replication protein A in the trypanosomatid Crithidia fasciculata.
复制标题
锥虫 Crithidia fasciculata 中 DNA 复制蛋白 A 的结构和功能的保守性。
DOI：
10.1073/pnas.89.21.10227
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发表时间：
1992
影响因子：
11.1
通讯作者：
Ray,DS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Brown,GW;Melendy,TE;Ray,DS
人复制蛋白A（RP-A）是猴病毒40（SV 40）体外复制所需的三亚基蛋白。RP-A的锥虫同源物已从Crithidia fasciculata中纯化。它是51、28和14 kDa的三种多肽的1：1：1复合物，通过大亚基结合单链DNA，并定位于细胞核内。C. Fasciculata RP-A在SV 40复制起点的大肿瘤抗原依赖性解旋中替代人RP-A，并刺激DNA合成和人DNA聚合酶α/引发酶的DNA引发，但它不支持体外有效的SV 40 DNA复制。人类和锥虫RP-A之间结构和功能的这种非凡的保守性表明，DNA复制的机制，在起始和延伸水平上，在进化早期从主要真核谱系分化的生物体中是保守的。
Human replication protein A (RP-A) is a three-subunit protein that is required for simian virus 40 (SV40) replication in vitro. The trypanosome homologue of RP-A has been purified from Crithidia fasciculata. It is a 1:1:1 complex of three polypeptides of 51, 28, and 14 kDa, binds single-stranded DNA via the large subunit, and is localized within the nucleus. C. fasciculata RP-A substitutes for human RP-A in the large tumor antigen-dependent unwinding of the SV40 origin of replication and stimulates both DNA synthesis and DNA priming by human DNA polymerase alpha/primase, but it does not support efficient SV40 DNA replication in vitro. This extraordinary conservation of structure and function between human and trypanosome RP-A suggests that the mechanism of DNA replication, at both the initiation and the elongation level, is conserved in organisms that diverged from the main eukaryotic lineage very early in evolution.
DNA 复制：调节机制
影响因子：
7.4
作者：
P. Hughes;E. Fanning;M. Kohiyama
通讯作者：
M. Kohiyama
非特异性 DNA 蛋白质相互作用的生物学
DOI：
--
发表时间：
1990
期刊：
影响因子：
--
作者：
A. Revzin
通讯作者：
A. Revzin