Structure of the STRA6 receptor for retinol uptake.
Structure of the STRA6 receptor for retinol uptake.
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DOI：
10.1126/science.aad8266
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发表时间：
2016-08-26
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Mancia F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen Y;Clarke OB;Kim J;Stowe S;Kim YK;Assur Z;Cavalier M;Godoy-Ruiz R;von Alpen DC;Manzini C;Blaner WS;Frank J;Quadro L;Weber DJ;Shapiro L;Hendrickson WA;Mancia F
维生素A体内稳态对正常细胞功能至关重要。视黄醇结合蛋白（RBP）是血液中疏水性视黄醇的唯一特异性载体，视黄醇是维生素A的主要运输形式。完整膜受体STRA6通过识别RBP - 视黄醇来介导细胞对维生素A的摄取，从而触发视黄醇的释放和内化。我们展示了通过单颗粒冷冻电子显微镜解析到3.9埃分辨率的斑马鱼STRA6的结构。STRA6在一个复杂的二聚体组装结构中有1个膜内螺旋和9个跨膜螺旋。出乎意料的是，钙调蛋白以一种非经典的排列方式紧密结合在STRA6上。与RBP结合相关的残基映射到一个覆盖着深亲脂性裂缝的拱形结构上。这个裂缝朝向膜开放，提示了视黄醇通过直接扩散进入脂质双层而内化的一种可能模式。
Vitamin A homeostasis is critical to normal cellular function. Retinol-binding protein (RBP) is the sole specific carrier in the bloodstream for hydrophobic retinol, the main form in which vitamin A is transported. The integral membrane receptor STRA6 mediates cellular uptake of vitamin A by recognizing RBP-retinol to trigger release and internalization of retinol. We present the structure of zebrafish STRA6 determined to 3.9-angstrom resolution by single-particle cryo-electron microscopy. STRA6 has one intramembrane and nine transmembrane helices in an intricate dimeric assembly. Unexpectedly, calmodulin is bound tightly to STRA6 in a noncanonical arrangement. Residues involved with RBP binding map to an archlike structure that covers a deep lipophilic cleft. This cleft is open to the membrane, suggesting a possible mode for internalization of retinol through direct diffusion into the lipid bilayer.
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影响因子：
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作者：
IKURA, M;CLORE, GM;BAX, A
通讯作者：
BAX, A
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通讯作者：
Tang, WJ
DOI：
10.1007/978-1-61779-352-3_12
发表时间：
2012-01-01
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--
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Assur, Zahra;Hendrickson, Wayne A.;Mancia, Filippo
通讯作者：
Mancia, Filippo
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2005-07
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Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Afonine PV;Grosse-Kunstleve RW;Adams PD
通讯作者：
Adams PD