Backbone (1)H, (15)N, and (13)C resonance assignments of the Phafin2 pleckstrin homology domain.
Backbone (1)H, (15)N, and (13)C resonance assignments of the Phafin2 pleckstrin homology domain.
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DOI：
10.1007/s12104-021-10054-3
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发表时间：
2022-04
影响因子：
0.9
通讯作者：
Capelluto, Daniel G. S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ellena, Jeffrey F.;Tang, Tuo-Xian;Shanaiah, Narasimhamurthy;Capelluto, Daniel G. S.
Phafin 2是一种外周蛋白，其触发来自内体和溶酶体区室的细胞信号传导。Phafin 2的特异性亚细胞定位由磷脂酰肌醇3-磷酸（PtdIns 3 P）结合结构域、Pleckstrin同源性（PH）和Fab-1、YOTB、Vac 1和EEA 1（FYVE）结构域串联介导。这两个结构域与PtdIns 3 P结合的要求仍不清楚。为了详细了解Phafin 2 PH结构域的分子相互作用，我们报告了其几乎完整的1H，15 N和13 C骨架共振分配。
Phafin2 is a peripheral protein that triggers cellular signaling from endosomal and lysosomal compartments. The specific subcellular localization of Phafin2 is mediated by the presence of a tandem of phosphatidylinositol 3-phosphate (PtdIns3P)-binding domains, the Pleckstrin Homology (PH) and the Fab-1, YOTB, Vac1, and EEA1 (FYVE) domains. The requirement for both domains for binding to PtdIns3P still remains unclear. To understand the molecular interactions of the Phafin2 PH domain in detail, we report its nearly complete 1H, 15N, and 13C backbone resonance assignments.
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