The structure of the ribosome with elongation factor G trapped in the posttranslocational state.
The structure of the ribosome with elongation factor G trapped in the posttranslocational state.
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DOI：
10.1126/science.1179709
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发表时间：
2009-10-30
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ramakrishnan V
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gao YG;Selmer M;Dunham CM;Weixlbaumer A;Kelley AC;Ramakrishnan V
延伸因子G（EF-G）是一种在核糖体翻译过程中对tRNA和mRNA的易位起关键作用的GT3。我们报告了使用抗生素夫西地酸在易位后状态下用EF-G捕获的核糖体的晶体结构精确到3.6 μ m分辨率。夫西地酸以GTP和GDP形式之间的构象中间体捕获EF-G。EF-G与参与刺激催化的核糖体元件（如L10-L12茎和L11区）以及EF-G结构域IV与P-位点tRNA和mRNA的相互作用揭示了EF-G在催化和易位中功能的各个方面。核糖体的移动的柄的稳定性也导致了对其结构的更完整的描述。
Elongation factor G (EF-G) is a GTPase that plays a crucial role in the translocation of tRNAs and mRNA during translation by the ribosome. We report a crystal structure refined to 3.6 Å resolution of the ribosome trapped with EF-G in the post-translocational state using the antibiotic fusidic acid. Fusidic acid traps EF-G in a conformation intermediate between the GTP and GDP forms. The interaction of EF-G with ribosomal elements implicated in stimulating catalysis, such as the L10-L12 stalk and the L11 region, and of domain IV of EF-G with P-site tRNA and mRNA shed light on various aspects of EF-G function in catalysis and translocation. The stabilization of the mobile stalks of the ribosome also results in a more complete description of its structure.
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影响因子：
3.2
作者：
Cameron, DM;Gregory, ST;Dahlberg, AE
通讯作者：
Dahlberg, AE
DOI：
10.1038/10695
发表时间：
1999-07-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Agrawal, RK;Heagle, AB;Frank, J
通讯作者：
Frank, J
影响因子：
5.7
作者：
Al-Karadaghi, S;AEvarsson, A;Liljas, A
通讯作者：
Liljas, A
影响因子：
11.4
作者：
CZWORKOWSKI, J;WANG, J;MOORE, PB
通讯作者：
MOORE, PB
影响因子：
5.6
作者：
Laurberg, M;Kristensen, O;Liljas, A
通讯作者：
Liljas, A